minuscortex Posted October 31, 2018 Share Posted October 31, 2018 Bonjour tout le monde ! Je me rends compte que tout est très flou pour moi à propos des 3 éléments cités dans le titre de mon post. - J'ai noté sur mon poly que la myoglobine transporte l'O2 du cytoplasme à la mitochondrie ? Est-ce exact ? - Je pense avoir compris le rôle de l'hémoglobine qui transporte l'O2 dans le sang jusqu'aux muscles et c'est donc là qu'intervient la myoglobine ? - mais pas tellement ce qu'est l'hème est quel est son rôle dans ces protéines ( en particulier les liaisons avec le Fe qui change ou non la forme...) Bonne après-midi ! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière Pims Posted October 31, 2018 Ancien Responsable Matière Share Posted October 31, 2018 Slt ^^ Alors en ce qui concerne la myoglobine j'ai noté la meme chose que toi ( elle transporte l'O2 du cytoplasme à la mitochondrie et est responsable de la couleur rouge des muscles .) De plus ds le cours on ns dit que la myoglobine à une plus gde affinité que l'Hb pour l'O2, et donc ce que j'ai compris c'est que la myoglobine intervient du coup au niveau des cellules musculaires attrape l'o2 de l'Hb du sang circulant ( plus gde affinité ) et l'amène à la mitochondrie. L'hème c'est enft le site de fixation de l'O2 sur les molécules de myoglobine et Hb. Enft lorsque l'O2 vient se fixer sur l'Hème il induit un changement de conformation de celui-ci qui se répercute sur les autres monomères ( Hb = tétramères ) et augmente ainsi leur affinité pour le O2 ! Voila en espérant avoir été clair ! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Solution Thibaultdrd Posted November 1, 2018 Solution Share Posted November 1, 2018 Effectivement ! Je confirme la réponse de Pims, En fait, c'est logique, le muscle a besoin d'O2 pour fonctionner. Celui-ci lui est apporté en premier par le sang, donc par l'hémoglobine. La pression partielle en O2 étant plus faible dans le muscle, lorsque l'hémoglobine arrive, elle perd son affinité pour l'O2 qui est alors relargué puis capté par la myoglobine (qui a une meilleure affinité pour l'O2, cf la courbe de saturation en O2 dans ton cours) Rappel : l'hémoglobine possède 4 chaines de globine : 2 alpha et 2 beta dans chacune desquelles il y'a un noyau hème La fixation de l'O2 sur un des 4 monomères de l'hémoglobine va se répercuter sur le monomère voisin, entraînant un changement de conformation des autres monomères qui va augmenter l'affinité pour l'O2 : c'est l'effet allostérique coopératif Bonne journée Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
minuscortex Posted November 2, 2018 Author Share Posted November 2, 2018 merci @Thibaultdrd !!! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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