Calréticuline

[nabaday]

Bonjour!

Dans le cours de mme Lajoie sur le Réticulum Endoplasmique elle a évoqué le rôle de la calréticuline dans la glycosylation (ou en tout cas le contrôle qualité protéique) mais sur la diapo on ne voit pas la calréticuline. Est ce que quelqu'un pourrit m'expliquer son rôle dans la glycosylation?

Merci d'avance !!

[ISB]

Salut ! Je m'étais fais la même réflexion que toi, perso j'ai noté que le glucose 1 lors du contrôle qualité était reconnu par la calreticuline ou la calnexine, du coup je dirais que ces 2 chaperones ont le même rôle

[Aveam]

Coucou !

 

Sur la diapo il y a en effet marqué Calnexine, mais ça aurait aussi bien pu être Calréticuline, c'est pareil, elle ne fera pas de piège là-dessus.

 

Les lectines chaperonnes (calréticuline et calnexine) sont des protéines chaperonnes qui sont activées en présence de Ca2+. Lors de la maturation protéique (qui permet l'acquisition de la bonne conformation des protéines), les lectines chaperonnes vont reconnaître les protéines glycosylées (en reconnaissant les motifs glucidiques), et elles vont vérifier que la protéine soit sous la bonne conformation pour voir si la protéine peut être exportée ou si elle doit restée dans le RE pour jouer sa fonction.

 

 

En fait ça se passe comme cela :

• Dès que la protéine est glycosilée au niveau de la chaîne oligosaccharidique, dès que la protéine est traduite, on a les 2 derniers glucose qui vont être coupés par des RE glucosidases.
• La protéine avec un seul glucose va être le signal pour les lectines chaperonnes (calréticuline et calnexine). Dès qu'elles ont reconnues la protéine, elles vont éliminer le glucose restant pour dire que la protéine a été reconnue et qu'elles vont la mettre en forme. Il y a donc un travail de repliement. Une fois le travail fini, il y a libération de la protéine sans les 3 résidus de glucose.
• Si elle est bien conformée, elle sort du RE, sinon si elle n'est toujours pas bien conformée, elle va être reconnue par des GlucosylTransférases (ou UGGT) qui vont remettre un glucose pour qu'on lui dise de revenir au contrôle qualité auprès des chaperonnes. 
• Si elle n'est toujours pas dans la bonne conformation, elle est prise en charge  par une mannosidase qui enlève un mannose pour dire qu'elle doit être dégradée, donc elle est rétrotransloqués vers le cytosol pour être dégradée.

 

Remarque : Grâce aux lectines chaperonnes on pourra faire un marquage du RE.

[nabaday]

Il y a 6 heures, Aveam a dit :

Coucou !

 

Sur la diapo il y a en effet marqué Calnexine, mais ça aurait aussi bien pu être Calréticuline, c'est pareil, elle ne fera pas de piège là-dessus.

 

Les lectines chaperonnes (calréticuline et calnexine) sont des protéines chaperonnes qui sont activées en présence de Ca2+. Lors de la maturation protéique (qui permet l'acquisition de la bonne conformation des protéines), les lectines chaperonnes vont reconnaître les protéines glycosylées (en reconnaissant les motifs glucidiques), et elles vont vérifier que la protéine soit sous la bonne conformation pour voir si la protéine peut être exportée ou si elle doit restée dans le RE pour jouer sa fonction.

 

 

En fait ça se passe comme cela :

• Dès que la protéine est glycosilée au niveau de la chaîne oligosaccharidique, dès que la protéine est traduite, on a les 2 derniers glucose qui vont être coupés par des RE glucosidases.
• La protéine avec un seul glucose va être le signal pour les lectines chaperonnes (calréticuline et calnexine). Dès qu'elles ont reconnues la protéine, elles vont éliminer le glucose restant pour dire que la protéine a été reconnue et qu'elles vont la mettre en forme. Il y a donc un travail de repliement. Une fois le travail fini, il y a libération de la protéine sans les 3 résidus de glucose.
• Si elle est bien conformée, elle sort du RE, sinon si elle n'est toujours pas bien conformée, elle va être reconnue par des GlucosylTransférases (ou UGGT) qui vont remettre un glucose pour qu'on lui dise de revenir au contrôle qualité auprès des chaperonnes. 
• Si elle n'est toujours pas dans la bonne conformation, elle est prise en charge  par une mannosidase qui enlève un mannose pour dire qu'elle doit être dégradée, donc elle est rétrotransloqués vers le cytosol pour être dégradée.

 

Remarque : Grâce aux lectines chaperonnes on pourra faire un marquage du RE.

 Super merci !! Mais alors du coup on peut dire que la calréticuline est aussi une protéine transmembranaire qui modifie la conformation des protéines? Parce que j'ai cherché sur internet et ils disaient que la calréticuline reconnaît les protéines avec un seul glucose et les séquestre dans le RE?

Et aussi puisqu'on parle de chaperonnes je voulais savoir quelles chaperonnes ont besoin de co-chaperonnes ? ( genre la famille des Hsp 70 et la famille des Chaperonnes aussi ?)

 

Merci d'avance pour la réponse !