Ancien Responsable Matière Cactus Posted October 7, 2018 Ancien Responsable Matière Share Posted October 7, 2018 Bonjour ! J'ai un problème avec ce qcm item C Item C : L'acide aminé C-terminal du peptide XX est un acide aminé aromatique (VRAI) Dans l'énoncé on nous dit que la chymotrypsine met en évidence qu'une seule bande de 1160 Da. Je suppose que la chymotripsine n'a aucun effet sur le peptide, donc que le peptide n'est pas coupé par un AA Aromatique. Mais comment on sait que c'est obligatoirement un AA Aromatique en C-terminal ?? Merci pour votre aide Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Benn Posted October 7, 2018 Share Posted October 7, 2018 Il y a aucune autre précision ?? Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Mr_Mime Posted October 7, 2018 Share Posted October 7, 2018 Dans l’énoncé, après les hysdrolyses, on te donne la séquence d’aa, qui contient un aa aromatique, F et y’a que le F donc si on coupe par la chymotripsine, qui coupe en Cterm d’un aa aromatique et qu’on obtient le meme peptide, c’est que le F est en Cterm -> item vrai si on avait pas eu la confirmation dans l’enonce qu’il y avait bien un aa aromatique, et que l’on obtenait un peptide intact apres la chymotripsine, on ne pouvait pas assurer a 100% qu’en Cterm, il y avait un aa aromatique si tu n’as pas compris n’hesite pas Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
MathildeD Posted October 7, 2018 Share Posted October 7, 2018 (edited) Alors en fait, dans l'énoncé on te dit qu'après traitement par la chymotrypsine, l'électrophorèse te donne une seule bande de 1160 Da (poids de XX entier) donc tu en déduis que la chymotrypsine n'a pas d'effet sur le peptide (c'est-à-dire ne le coupe pas, ne décroche aucun AA). Or tu sais pas ton cours que la chymotrypsine est censée couper au niveau du carboxyl les AA aromatiques et ici tu en as un : la phénylalanine (F). Le seul moyen pour que la chymotrypsine n'ai pas d'effet sur ton peptide, c'est que cet AA aromatique (F) se trouve tout à la fin de ton peptide, c'est à dire à l'extrémité C-terminal Edited October 7, 2018 by mathildedlvc Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière Cactus Posted October 7, 2018 Author Ancien Responsable Matière Share Posted October 7, 2018 Merci bien @mathildedlvc @Mr_Mime ! Mais dans l'énoncé on me dit également qu'après traitement par la trypsine, l'électrophorèse donne aussi une seule bande de 1160 Da.. C'est ça que je ne comprend pas, au C-term on peut avoir F ou K du coup non ? Edit : Aaaah mais noon ! K sera après le premier peptide vu qu'il est coupé au bmercapto ! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Mr_Mime Posted October 7, 2018 Share Posted October 7, 2018 Trypsine coupe apres R et K (ici K) chymotripsine coupe apres F Y ou W (ici F) Il y a 10 aa dans ce peptide, on te donne 9 aa possibles, donc un aa est en double tu vois que cela donne 2 bandes apres beta merca donc le C est en double et forme un pont disulfure 1er peptide de 5 aa avec K a la fin (et contenant un C) 2e peptide de 55 aa avec F a la fin (et contenant un C) cest pour cela que trypsine ET chymotrypsine n’ont aucun effet sur ce gros peptide (« car il possede 2 extremites Cterm ») Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Solution MathildeD Posted October 7, 2018 Solution Share Posted October 7, 2018 @cactus alors c'est là qu'est le piège! Certes on te dit ça donc au premier abord oui on pourrait avoir K à la fin du peptide mais c'est là qu'intervient le ß-ME. En effet lorsque tu utilises juste la trypsine, tu restes à 1160 Da, ce qui laisse supposer que K est en dernière position. MAIS lorsque tu utilises la trypsine et le ß-ME, tu te retrouves avec deux nouveaux peptides de 580 Da. Tu en déduis donc qu'il y avait des ponts disulfures intrachaînes qui "retenaient" le peptide XX en entier quand tu utilisais seulement la trypsine. Lorsque tu brises ces ponts avec le ß-ME, étant donné que tu te retrouves avec deux peptides de 580 Da, tu en déduis que K est au milieu de la chaine (comme dans la proposition E) et que la coupure par la trypsine est donc "visible" maintenant que les ponts S-S ont été brisés. Dans le cas hypothétique où tu aurais eu la lysine en fin de peptide, l'action du ß-ME ou non après la trypsine n'aurait rien changé au PM du peptide. C'est un peu compliqué à expliquer par écrit et avec ce genre de QCM il faut faire super gaffe à chaque information et le prendre étape par étape sinon on s'y perd vite Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien Responsable Matière Cactus Posted October 7, 2018 Author Ancien Responsable Matière Share Posted October 7, 2018 Super ! Merci à vous deux pour vos éclaircissements, je comprend mieux mon erreur @Mr_Mime et @mathildedlvc Bonne journée Oui @Dine j'ai édité mon message juste après Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Ancien du Bureau DrMaboule Posted October 7, 2018 Ancien du Bureau Share Posted October 7, 2018 @Mr_Mime par contre je suis désolé mais y a des droits d'auteurs à respecter pour ce même qui appartient à la suprématie des doublants Rangueillois Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Mr_Mime Posted October 7, 2018 Share Posted October 7, 2018 @DrMaboule c’est bieng Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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