Reïner Posted September 25, 2018 Share Posted September 25, 2018 Bonjour , j'ai une question à propos de l'item C de ce QCM : On nous dit qu'en gel-filtration, on obtient une bande de 125kDa alors qu'avec le SDS-PAGE, on obtient une bande de 78kDa et une bande de 24kDa (soit 2 peptides de mm 24kDa). Jusque là, on peut penser qu'il n'y a que 3 sous-unités mais avec un traitement par le bêta-mercapto-éthanol, on se rend compte qu'un pont disulfure lie les deux peptides de 39kDA. On se retrouve donc avec 4 sous-unités avec 2 paires d'homodimères. A partir de là j'en ai conclu que la protéine non dénaturée était un hétéro-tétramère ( 2*39kDA + 2*24kDa) mais l'item est faux ! Est-ce que le problème vient du "hétéro" et dans ce cas là je ne sais pas pourquoi ou vient-il du "tétramère" qui serait faux parce qu’on considère un seul peptide de 78kDa et non pas deux peptides de 39kDa reliés par un pont disulfure? Merci d'avance Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
PacesCoinFlip Posted September 25, 2018 Share Posted September 25, 2018 il y a 14 minutes, YAREYAREDAZE a dit : Bonjour C'est une hétéro trimère. 3 S-U (deux 24kDa et une 78 kDa) dont une bicaténaire avec pont S-S (78 kDa) Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Reïner Posted September 25, 2018 Author Share Posted September 25, 2018 Merci ! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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