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 Bonjour ?,

j'ai une question à propos de l'item C de ce QCM :   On nous dit qu'en gel-filtration, on obtient une bande de 125kDa alors qu'avec le SDS-PAGE, on obtient une bande de 78kDa et une bande de 24kDa (soit 2 peptides de mm 24kDa). Jusque là, on peut penser qu'il n'y a que 3 sous-unités mais avec un traitement par le bêta-mercapto-éthanol, on se rend compte qu'un pont disulfure lie  les deux peptides de 39kDA. On se retrouve donc avec 4 sous-unités avec 2 paires d'homodimères.

A partir de là j'en ai conclu que la protéine non dénaturée  était un hétéro-tétramère ( 2*39kDA + 2*24kDa) mais l'item est faux !

Est-ce que le problème vient du "hétéro" et dans ce cas là je ne sais pas pourquoi ou vient-il du "tétramère" qui serait faux parce qu’on considère un seul peptide de 78kDa  et non pas deux peptides de 39kDa reliés par un pont disulfure?

 

Merci d'avance ?

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