Szyln Posted February 12, 2018 Share Posted February 12, 2018 Bonjour! Alors je ne saisis pas bien la différence d'action entre le SDS et le bêta-mercaptoéthanol puisque j'ai marqué dans mon cours que le SDS permet de séparer les différentes sous-unités de la protéine, et qu'on avait vu que le bêta-mercaptoéthanol détruit les ponts S-S. Sauf que du coup, il permet également de séparer les différentes sous-unités d'une protéine non? Ca ne donne pas les mêmes résultats? Enfin je ne comprends pas trop c'est pas très clair... Merci d'avance pour votre réponse ! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Bixit Posted February 12, 2018 Share Posted February 12, 2018 Salut! Pour moi dans une protéine tu peux avoirs une association de plusieurs monomères, et ces monomères peuvent être faits de plusieurs chaines. Le bêta-mercapto éthanol coupe les ponts dissulfures qui séparent les chaînes Le SDS lui sépare les différents monomères. Est ce que ça répond à ta question? Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Laeress Posted February 12, 2018 Share Posted February 12, 2018 Si tu veux un autre point de vue... Si on prend un dimère : il est composé de 2 sous-unités reliées par une liaison faible. Ces 2 monomères peuvent être composés de 2 chaînes (identiques ou non, d'où les pièges) reliées par un pont disulfure, donc une liaison forte. Le SDS-Page casse les liaisons faibles, donc sépare les sous-unités. Le béta-mercaptoéthanol ne casse que les ponts disulfures. Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
Solution morgi03 Posted February 19, 2018 Solution Share Posted February 19, 2018 Bonjour Sarah! Pour confirmer la réponse exacte à ta question, le béta-mercaptoéthanol est un composé chimique qui est utilisé pour réduire les ponts disulfures (S-S) présents dans les protéines. (de ce fait, il peut uniquement "couper" les ponts disulfures d'une protéine.) La SDS-PAGE quand à elle, est une technique de biochimie qui permet de séparer des composés selon leur masse moléculaire. Cette technique est dénaturante: c'est à dire qu'elle dissocie les complexes protéiques non-covalents, car le SDS est un détergent ionique chargé qui détruit alors la forme "3D" de la protéine, et peut séparer des sous-unités si celles-ci sont reliée par des complexes non-covalents, ce qui n'est par exemple pas le cas des ponts disulfures. Donc oui les deux peuvent "couper" une protéine, mais attention ce n'est pas du tout la même chose, ils ne donnent pas les mêmes résultats. De ce fait, je suis plutôt d'accord avec la réponse de Laeress Bonne journée, et n'oublie pas: vive la recherche! Quote Link to comment Share on other sites More sharing options...
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