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CC 2013 Purpan qcm 4, 13 et 15


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Bonjour bonjour !

 

Il y a des qcm que je n'ai pas compris et j'aurais besoin d'aide s'il vous plait  ^_^

 

QCM 4 : j'ai toujours du mal avec ce genre d'exo, du coup je ne comprends pas comment raisonner pour les items ACE.

réponses vraies : B.

 

https://www.noelshack.com/2018-02-6-1515844710-img-0711.jpg

https://www.noelshack.com/2018-02-6-1515844715-img-0712.jpg

 

QCM 13 : je ne comprends pas l'item E ((vrai) : "Le 11-cis-rétinal intervient dans les mécanismes de perception lumineuse." : je pensais que c'était le 11-trans-rétinal qui permettait la vision.. J'ai peut être mal compris le sens de la question ?

 

QCM 15 : Je n'arrive pas à saisir le sens de l'item A ..

 

https://www.noelshack.com/2018-02-6-1515844975-img-0714.jpg

 

Voila, j'espère ne pas vous prendre trop de temps.

 

Merci d'avance  :wub:

 

 

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Coucou ! 

 

Alors pour le QCM 4 : Il faut déjà comprendre que le beta mercaptoethanol permet de défaire les ponts disulfure, donc si la protéine est composée de plusieurs sous-unités reliées entre elles par des ponts disulfure, le betamercapto viendra casser les ponts qui relient les sous unités.

Donc, avec le sds et sans bétamercapto, ta protéine a une MM un peu inférieure à 90 kda, disons 88.

Maintenant, après avoir mis du béta, on voit qu'il n'y a plus cette grosse barre à 90, mais 2 autres barres à 10 et 34 kDa. Qu'est ce qu'on peut en conclure ? Qu'il y a plusieurs sous unités dans cette protéine.

 

Maintenant l'item A te propose "un dimère de sous unité différentes", autrement dit, une sous unité à 10 et une à 34, kDA. Mais c'est impossible, car si c'était le cas, la protéine afficherait une bande à 44 kDA sur la colonne sans béta mercaptoéthanol! Ca ne correspond pas du tout, l'item est faux. Ici on serait plutot avec 2 sous unités de 34 kDA, et 2 de 10 kDA donc un hétérotétramère (4 sous unités).

 

Pour l'item C, il faut déjà que tu comprennes le principe de la gel filtration. C'est une technique pour déterminer la MM d'une protéine sans abimer sa structure quaternaire, donc sans dissocier les sous unités qui sont liées par tout type de liaison (cf structure quaternaire du chapitre sur les protéines), on a donc la protéine entière.

La MM d'une protéine sera toujours supérieure en gel filtration qu'au SDS, car le SDS abime la structure quaternaire de la protéine, la gel filtration non.

 

 

 

Item E : On te parle d'un SDS page sans bétamercapto. Ici, on va utiliser un Ac spécifique qui reconnait la sous unité 34 kDA de la protéine. Hors, sans bétamerc, la protéine est sous la forme de tétramère, avec toutes les sous-unités liées, donc on ne verra qu'une bande à 88 kDA.

 

 

QCM 13 : L'item est vrai. Certes, c'est bien le 11-trans-retinal en lui meme qui induit le changement de conformation du RCPG, mais le 11-trans-retinal est produit à partir de l'isomérisation du 11-cys-rétinal, donc sans 11-cys-retinal pas d'isomérisation possible pour former du 11-trans-rétinal donc pas de vision ..

 

 

Pour le QCM 15, je pense avoir une explication. L'item est bien faux? 

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