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Enzymo


ML-Rangueil
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Bonjour :wub: , j'ai plusieurs questions concernant les QCM de Titi Levade :)

 

1) Un inhibiteur non compétif ressemble au substrat, l'item est faux, mais je ne comprends pas pourquoi

2) Un extrait enzymatique brut contient 32 mg de protéine/ml. 10μl de cet extrait catalysent une réaction à une vitesse de 0,16 μmole/min dans les conditions optimales de réaction. Calculez l'activité spécifique de cet extrait enzymatique (en unités d'enzyme par mg de protéine).

    A) 0,448

    B) 488

    C) 16

    D) 32

    E) 0,5

Je ne voit pas quelle formule utiliser pour répondre à ce QCM (la bonne réponse est la E)

3) Un inhibiteur compétitif pour être efficace doit être à faible concentration par rapport à la concentration du substrat, l'item est faux et je ne comprends pas où est l'erreur

4) Toujours pour un inhibiteur compétitif, il occupe réversiblement le site catalytique, l'item est faux or sur le cours j'ai écrit que c'est un inhibiteur réversible

5) Suite des inhibiteurs compétifs (oui j'ai du mal) : ce sont des composés dont la structure est proche de celle du substrat et qui prennent la place au niveau du site catalytique (item faux aussi)

6) Au cours de l'inhibition non compétitive on observe une levée d'inhibition en présence d'un excès de substrat (toujours faux)

 

 

Merci d'avance à celui/celle qui prendra le temps d'y répondre! :)

 

 

 

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  • Solution

Saluuut, pr la 1) un inhibiteur non compétitf ne se lie pas sur le même site que le substrat, donc il ne lui ressemblera pas :)

 

2) je t'avoue que j'ai fait un peu la cuisine pr cette item et j'ai eu la chance de tomber dessus, mais il me semble que la formule de l'activité specifique est egale à la Vmax divisée par la concentration en enzyme...

 

3) c'est le cas pr les inhibiteurs Non compétitifs :)

 

4) en fait il n'occupe pas le site catalytique mais le site Actif (oui c'est clairement mechant...)

 

5) ducoup c'est la meme raison

 

6)ici, l'inhibiteur Non compétitif il s'en fout la concentration en substrat car il ne se lie pas au site Actif, c'est pr ça que meme en exces de substrat il n'y aura pas de levee d'inhibition (qui est uneiquement predente chez les inhibiteurs compétitifs)

 

En espérant t'avoir éclairée, n'hésite pas sinon, bon courage :)

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Saluut, 

 

Pour la 3, si le substrat est en forte concentration par rapport à l'inhibiteur, il se liera d'abord donc l'inhibiteur ne sera pas efficace

4-5 Il se lie au site actif 

6) Même si tu as un excès de substrat, l'inhibiteur non compétitif ne se lie pas au meme site que le substrat donc dans tous les cas l'inhibiteur va se lier et inhiber... Je sais pas si je suis claire

 

Et du coup je veux bien aussi la correction de l'exercice, j'ai du mal aussi  :unsure:

 

EDIT : Pépé, je crois qu'il y a eu un bug avec ton message je ne l'avais pas vu  :huh: 

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Bonjour

 

1) c'est un inhibiteur compétitif qui ressemble au substrat car il se lie à son site actif

 

2) L'activité Spécifique enzymatique correspond aux micromoles de produits apparu, par minute et par mg de protéines. On peut aussi l'exprimer sous la forme U/mg.

 
Pour 10 µl tu as 0,16 µm/min donc pour 1 ml tu as 16µm/min. Comme tu as un solution concentré de 32 mg/ml --> 16/32 = 0,5
 
3) un inhibiteur compétitif doit être fortement concentré car il est en compétition avec le substrat. S'il est trop peu concentré le substrat se fixera comme d'habitude à son site actif car ce dernier ne sera pas occupé par l'inhibiteur compétitif (qui est trop peu concentré)
 
Un inhibiteur non compétitif n'a pas ce problème étant donné qu'il ne se lie pas au site actif
 
4) - 5) Site actif = site de liaison + site catalytique. Il se lie au site actif
 
6) Comme dit plus haut un inhibiteur non compétitif ne se lie pas au site actif, de ce fait il n'y a pas de compétition avec le substrat. Donc un excès de substrat n'aura pas d'effet sur la liaison de l'inhibiteur non compétitif
 
Bonne journée
 
Edit: J'ai fais des raccourcis pour la 2). Si vous voulez le raisonnement plus détaillé n'hésitez pas à me demander
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