sweet Posted December 17, 2017 Share Posted December 17, 2017 Salut ! J'ai un peu de mal à comprendre la différence entre effet allostérique et effet coopératif. Pouvez vous m'expliquer ? Merci Link to comment Share on other sites More sharing options...
Solution ggath Posted December 17, 2017 Solution Share Posted December 17, 2017 Salut ! Alors je ne suis pas sure mais je vais te dire ce que j'ai compris. Pour moi l'effet coopératif c'est plusieurs enzymes à coté, et si le substrat vient sur l'une, alors cela va faire un changement de configuration qui fera qu'elle va l'accepter, et ce changement de configuration va s'étendre aux autres enzymes qui vont elles aussi accepter le subtrat etc. Au contraire (enfin pas vraiment) on a l'effet allostérique. Dans ce cas on a encore un substrat qui vient sur l'enzyme. Et il y a autre chose, comme une concentration en ATP ou ADP dans l'exemple de la CRM, qui fera que l'on aura aussi sur cette enzyme l'action d'un activateur qui lui permettra d'accepter le substrat, ou d'un inhibiteur qui l'empêchera donc de fonctionner. C'est pas super clair, j'espère que tu comprends à peu près, après il vaut mieux attendre confirmation d'un tuteur pour être surs que je ne dis pas de bétise. Je met une photo des diapos sur lesquelles je me suis appuyée : Link to comment Share on other sites More sharing options...
sweet Posted December 17, 2017 Author Share Posted December 17, 2017 Merci bcp pour ta réponse ! J'ai une autre petite question, j'ai vu une question dans le poly de noël qui dit : L'oxoloacétate est le substrat de la malate déshydorgénase annoncée fausse. Je me demandais si ce n'étais pas la même enzyme qui assure la reconversion de l'oxoloacétate en malate lors de l'engorgement du cycle ou pour pouvoir faire sortir de l'oxoloacétate de la matrice. Merci Link to comment Share on other sites More sharing options...
ggath Posted December 17, 2017 Share Posted December 17, 2017 De rien ! Effectivement il me semble que c'est bien elle, puis de toute manière les enzymes fonctionnent dans les deux sens donc je pense qu'il y a une errata, attendons encore une fois confirmation je ne veux pas trop m'avancer Link to comment Share on other sites More sharing options...
La_Reine_Rouge Posted December 17, 2017 Share Posted December 17, 2017 Merci bcp pour ta réponse ! J'ai une autre petite question, j'ai vu une question dans le poly de noël qui dit : L'oxoloacétate est le substrat de la malate déshydorgénase annoncée fausse. Je me demandais si ce n'étais pas la même enzyme qui assure la reconversion de l'oxoloacétate en malate lors de l'engorgement du cycle ou pour pouvoir faire sortir de l'oxoloacétate de la matrice. Merci De rien ! Effectivement il me semble que c'est bien elle, puis de toute manière les enzymes fonctionnent dans les deux sens donc je pense qu'il y a une errata, attendons encore une fois confirmation je ne veux pas trop m'avancer Bonjour, Ne serait-ce pas plutôt la malate qui est le substrat de la malate deshydrogenase ? L'oxaloacetate étant le produit... De plus cette réaction est irréversible ! Link to comment Share on other sites More sharing options...
ggath Posted December 17, 2017 Share Posted December 17, 2017 Je pense qu'il doit y avoir une différence dans les facultés, parce qu'à purpan elle est représentée avec une double flèche et est donc réversible ... Justement nous avons vu que dans le cas du déroulement normal, cette enzyme aura en effet pour substrat la malate et comme produit l'oxaloacétate; mais on a aussi vu un cas à la fin du cours où le cycle de Krebs est engorgé. Et dans ce cas justement, on a transformation de l'oxaloacétate en malate qui sera évacué dans le cytosol. Mais je ne suis pas sure à 100% que c'est avec la même enzyme même si ça me semblerai logique. bien compliqué à comprendre si les professeurs ne sont pas d'accord Link to comment Share on other sites More sharing options...
Neïla Posted December 17, 2017 Share Posted December 17, 2017 Bonjour! je me permets d'apporter quelque détails concernant l'effet coopératif et allostérique. Je te copie ce que j'ai noté sur ordinateur, car j'ai quelques doutes sur ce que t'a écrit ggath à propos de l'effet coopératif" - "La cinétique par effet coopératif: on définit une vitesse maximale et un Km qui correspond au point d’inflexion de la sigmoïde. Il sera en rapport avec les concentrations physiologiques du substrat. On verra deux étapes pour chaque monomère: une étape de conformation tendue: affinité faible pour le substrat qui sont sur le schéma les points jaunes. Une conformation relâchée avec une plus grosse affinité Le changement de conformation une fois arrivé se transmet (effet coopératif) il se répercute sur le monomère voisin qui augmentera son affinité.". En gros c'est une seule molécules de cette enzyme composée de plusieurs sous unités qui ''s'activent'' (si on peut dire ça comme ça) les unes les autres, et non pas plusieurs enzymes. Pour l'allostérie: "Ces effets coopératifs peuvent être complétés par des effets allostériques (régulation sur un site différent du site actif) dans un état tendu. Sur chacun des monomères il y aura le site (x vert sur la diapo) qui sera un site allostérique d’activation. En présence d’un activateur qui se lit sur le site allostérique ça va provoquer un changement de conformation des monomères pour augmenter leur affinité pour le substrat. On peut aussi avoir des effets inhibiteurs qui vont en quelques sortes figer la conformation peut affine pour le substrat. ". - Concernant la malatade désydrogénase, j'aurais marqué l'item comme bon car monsieur Perret à insister sur le retour vers le malate quand le cycle de Krebs était ralenti et avoir une possible formation de glucose (ce qui expliquait le rapport entre obésité et diabète si tu t'en souviens!). Voici pour ma part ce que j'ai noté: "Lorsque le cycle de Krebs est ralenti, la réaction malate désydrogénase fonctionne à l’envers et réduit l’oxaloacétate en malate. Et il peut servir de substrat lors de la néoglucogenèse et former du glucose." (ah oui et peut être que l'item voulait que tu penses que seul l'oxaloacétate était substrat, et qu'il aurait fallu répondre vrai à l'oxaloacétate est UN substrat de la malade désydrogénase et non pas LE subtrat). Voilà voilà, en espérant t'éclairer le temps qu'un tuteur vienne clarifier tout ça! Bonne journée Link to comment Share on other sites More sharing options...
Oberyn Posted December 17, 2017 Share Posted December 17, 2017 Bonsoir, Je n'avais pas noté grand chose sur ce passage.. Mais je dirais que l'effet coopératif est lié à une interdépendance des protéines. Ainsi, si l'une passe d'une conformation à l'autre, alors cela entraînera le changement de conformation des autres protéines. Pour l'effet allostérique, c'est du à la fixation du substrat sur une des sous-unités de la protéine, entraînant un effet sur les autres sous unités de la protéine. Donc je partage l'avis de ggath, l'effet coopératif englobe plusieurs protéines, l'effet allostérique une seule. Pour votre question sur la malate déshydrogénase, il s'agit d'un errata, toutes nos excuses. Cette enzyme fonctionne dans les 2 sens, donc le produit peut devenir un substrat et vice-versa. Link to comment Share on other sites More sharing options...
sweet Posted December 18, 2017 Author Share Posted December 18, 2017 merci beaucoup ! Link to comment Share on other sites More sharing options...
Recommended Posts