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Techniques de partage des aa


Aurélie22
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  • Solution

Bonjour ;) 

 

C'est simplement parce que la technique de gel filtration est une technique non dénaturante du coup le poids de la protéine reste inchangée, par contre en SDS PAGE, la technique est dénaturante, le SDS déstabilise la protéine et peut supprimer les liaisons hydrogènes entre 2 sous unités par exemple du coup si on a une protéine a 2 S.U de MM 100 Da en gel filtration, on peut avoir une protéine à 50MM en SDS PAGE ce qui impliquerait que la protéine ait 2 S.U identiques ! 

 

J'espère que c'est clair, bonne journée et bon courage :)

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