Zoee Posted December 14, 2017 Share Posted December 14, 2017 Bonjour, J'ai besoin de votre aide sur ce qui va suivre les qcm étant longs sur plusieurs pages je les ai pas mis en lien ou en photo, mais vous les trouverez P 15 du poly de TD biomol sinon dites moi comment heberger un pdf de la meme manière qu'une image QCM 7 comment distinguer l'inhibiteur compétitif et le non compétitif ? ou comment savoir si la courbe B ( il y a compétition ) = L (+) Tartrate ou le carbamyl phosphate ( D vrai ) QCM 11 D. Les données structurales de la Figure 3 sont cohérentes avec la cinétique présentée sur la Figure 1. Ici je n'arrive pas à voir le lien entre la figure 1 et 3 donc je peux pas répondre à la question ( D vrai ) QCM 12 C. La partie représentée dans la Figure 4 doit être directement exposée à l’extérieur de la protéine c’est-à-dire aux molécules d’eau du solvant. Je vois pas trop à quoi doit être exposé la partie représenté dans la fig 4 ( C faux ) Merci! Link to comment Share on other sites More sharing options...
Solution Marielle Posted December 14, 2017 Solution Share Posted December 14, 2017 Salut QCM 7 : L'inhibiteur compétitif est le carbamyl phosphate car l'enzyme est la phosphatase acide. Ils ont un groupement un commun (le phosphate) du coup le carbamyl phosphate pourra se fixer à la place de cette enzyme sur le substrat et donc être compétiteur (je sais pas si c'est très clair)... c'est assez vicieux comme QCM... mais une fois que tu as compris ça tu te doutes que la courbe b est celle du carbamyl phosphate. QCM 11 : Je t'avoue que c'était le genre de QCM que je redoutais aussi car je comprenais pas trop... Donc n'hésiter pas à me corriger si je me trompe. Mais je pense que c'est vrai car sur la figure 1, on a une courbe sigmoïde ce qui signifie qu'on se trouve dans une cinétique non michaëlienne et donc qu'on a une structure quaternaire. Sur la figure 3 on constate que la structure tridimensionnelle de l'enzyme est bien une structure quaternaire. QCM 12 : La partie représentée dans la figure 4 est un site actif (partie Y de la figure 3) et on sait que les sites actifs et allostériques sont en général des poches donc à l'intérieur de la protéine, à l'abris des molécules d'eau et du solvant. Voilà, j'espère que c'est clair ! Bon courage Link to comment Share on other sites More sharing options...
Zoee Posted December 14, 2017 Author Share Posted December 14, 2017 D'accord merci beaucoup c'est tres logique maintenant! Link to comment Share on other sites More sharing options...
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