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Errata colle n°5 du 6/11/17 - BIOMOLECULES


Batwoman
Go to solution Solved by alexcapor,

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Salut !
Merci pour la colle au top !

Concernant l'item 33C, il me semble que avec la technique du SDS nous denaturons, en particulier les liaisons ioniques et hydrophobes sont détruites, la masse indiquée en SDS serait donc soit celle de la protéine (si pas de liaison dénaturée) soit inférieure à la réelle.
Ainsi seule une Gel Filtration donnerait la vraie MM, un item du TD porte sur une question similaire et la vraie masse est dite «supérieure ou égale à celle en SDS» (je ne suis pas chez moi je peux vous trouver ça ce soir).
Donc pour moi on ne pourrait pas affirmer 88kDa, à voir :)
Bonne journée à tous !

 

(comme enoncé dans l'aprem voici la partie du TD sur laquelle je me base, où il me semble que Mr Perret fait justement la distinction entre les deux méthodes n'hésitez pas à me contredire si je me trompe! ) 

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Edited by Victooor
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Salut tout le monde et merci pour cette colle!

 

Alors pour ma part c'est l'item B du QCM 26 qui me pose problème car pour moi la sous unité alpha s a pour rôle l'activation de l'adénylate cyclase qui elle va par la suite synthetiser de l'AMPc..

Du coup dire que son role est l'activation de l'AMPc ce n'est pas vraiment vrai mais ca en découle je suis d'accord.

 

C'est tout pour moi :)

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Salut tout le monde et merci pour cette colle!

 

Alors pour ma part c'est l'item B du QCM 26 qui me pose problème car pour moi la sous unité alpha s a pour rôle l'activation de l'adénylate cyclase qui elle va par la suite synthetiser de l'AMPc..

Du coup dire que son role est l'activation de l'AMPc ce n'est pas vraiment vrai mais ca en découle je suis d'accord.

 

C'est tout pour moi :)

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Salut :)

 

Moi je revient sur la rectification qu'on nous a demandé de faire sur le sujet :

Remplacer Desiodase par Deiodase ce qui fait que pour moi l'item devient faux ...

C'est une 5'desiodase qui permet de transformer T4 en T3 

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Salut !

Merci pour la colle au top !

 

Concernant l'item 33C, il me semble que avec la technique du SDS nous denaturons, en particulier les liaisons ioniques et hydrophobes sont détruites, la masse indiquée en SDS serait donc soit celle de la protéine (si pas de liaison dénaturée) soit inférieure à la réelle.

Ainsi seule une Gel Filtration donnerait la vraie MM, un item du TD porte sur une question similaire et la vraie masse est dite «supérieure ou égale à celle en SDS» (je ne suis pas chez moi je peux vous trouver ça ce soir).

Donc pour moi on ne pourrait pas affirmer 88kDa, à voir :)

Bonne journée à tous !

JE ne suis pas d'accord avec toi moi ^^ On nous dit environ , il n y a pas d'erreur. De plus c'est un sujet type ce qu'on a eu, ressemblant fortement à des annales du poly de Perret 

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Hadj tu joues sur les mots comme tu le dis c'est type annales et ce n'est pas un piège de perret de changer une lettre :)

 

Et je comprends pour le 33 qu'il puisse être vrai pas l'approximation mais mon problème est qu'un petit «supérieur à» aurait mis l'item bien plus vrai à mon goût !

Attendons qu'un tuteur vienne peut-être infirmer mes arguments :P

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Slt merci pour la colle

Je suis d'accord avec Victor , la masse moléculaire en gel filtration n'est pas obligatoirement la meme qu'en SDS page car cette dernière est dénaturante .

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Pour la 33 B, je suis d'accord, on ne peut pas parler d'heterotetramere, mais de monomere (ou homo-n-mère en admettant qu'il soit composé de n sous unités identiques, possible en SDS PAGE) tetracatenaire. On ne parlerait de tetramere uniquement si des sous unités étaient reliées par des interactions faibles, et non par des ponts disulfures (ex : un anticorps est un monomere, tetracatenaire, alors que l'hémoglobine est un tetramere)

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Pourquoi la compteriez-vous vraie par rapport à nos arguments (merci CR7) ? Je ne prétends pas avoir raison mais nous sommes ici pour argumenter et mieux comprendre le cours, pas seulement gratter des points, nous avons la chance d'avoir le forum pour débattre, profitons en :)

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Attends l'avis de tuteurs.

 

Alors j'ai fait le TD et je ne vois pas de quoi tu parle. Tu parles bien du CCR 2010 ? Histoire que je le fasse et que je comprene ce que tu dis 

 

Dans le TD on vois qu'il y'a 2 monomère de tailles identiques donc la A est fausses (15kDa chacun) 

 

Sinon je ne vois pas d'autres exercice qui parle de ca ^^

 

Dans la colle ,pour Pépé et moi on a une protéine qui fait 88kDa qui correspond donc à 4 s.u différente : 2 alpha et 2 betta 

Après il faut savoir qu'on donne notre avis essentiellement pour savoir si ce qu'on a appris et vrai ou faux. On ne fait en aucun cas ça pour gratter des points comme tu le dis si bien. Sinon j'aurai débattu pour énormément d'item jusqu'à aujourd'hui.

Attendons l'avis d'un tuteur. On n'a donné simplement notre avis pas la peine de vous enflammer 

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Salut,

 

Ma question porte sur l'item D qcm 29 "Dans la globine, l'hème est constituée d'un noyau tétrapyrole" compté juste, or il me semble que le cours indique clairement "hème : noyau tetrapyrole + Fe ++", donc l'item me parait faux car il manque le fer ferreux

Si l'item avait été "Dans la globine, l'hème comprend un noyau tétrapyrole", alors l'ambiguïté aurait été levée

 

Merci pour tout

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Salut ! 

merci pour la colle :)

 

alors pour moi la 33C est fausse mais pour une autre raison. Il me semblait que lorsqu'on est en SDS Page, comme la structure quaternaire de la protéine est dénaturée on ne sait pas si la bande qui apparait est celle d'un monomère ou d'un homopolymère. Au contraire, en gel filtration, la protéine n'étant pas dénaturée, on aura le PM exacte : 88kDa si il s'agit d'un monomère ou 352kDa s'il s'agit d'un homotétramère par exemple. Du coup, il me semble qu'on ne peut pas répondre à l'item. (ou qu'il est faux vu qu'on ne peut pas le prouver)

 

et j'ai une question par rapport à l'item B, comment fait-on pour savoir si lorsqu'on parle d'hétérotétramère, on parle de la structure quaternaire ou de la structure tertiaire ?

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La formulation de l'item A qcm 23 me paraît légèrement ambiguë

 

En effet, lorsqu'on parle de "l'association de Glu-Cys-Gly" pour le glutathion je ne vois pas pourquoi on ne précise pas que Glu est associé à Cys par son carbone gamma et donc on écrirait "gammaGlu-Cys-Gly", car autrement on comprend que c'est une association "normale" (impliquant le carbone alpha de Glu) qui s'effectue au niveau de la liaison peptidique entre Glu et Cys

 

Voilà pourquoi l'item est faux pour moi

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Bonjour à tous,

Je ne comprends pas bien pourquoi la 33 B est compté vrai, d'après moi la "pacesglobuline"est composé de 2 sous unités différentes => c'est donc un Hétérodimères et non un tétramère ; mais que par contre chaque sous unité est bicaténaires => la pacesglobuline serait donc un hétérodimères tétracaténaire

Et merci pour la la colle !

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Merci pour la colle ! :)

Pour le qcm 32, item D, je ne comprend pas que la tyrosine migre plus loin que l'alanine, alors qu'elle porte une fonction alcool polaire. Si quelqu'un peut m'éclairer...

Bonjour Adèle, la tyrosine comme ses camarades W et F sont des AA aromatiques donc hydrophobes. Tu as l'ordre de migration des AA dans le cours et tu vois bien que Y est juste au dessus de A :)
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  • Ancien du Bureau

Coucou ! Merci pour la colle ! :P 

 

  • Item 27C : pour moi la structure tertiaire n'est maintenue que par des ponts disulfures, les autres liaisons état là pour stabiliser les structures secondaires et quaternaires. 
  • Item 27D : pour moi la structure secondaire (avec les chaines alpha et feuillets béta) permettent de faire les sites actifs sur la protéine la rendant fonctionnelle... En plus dans la correction, il y a noté qu'il y a obligatoirement une structure tertiaire, alors que les protéines fibrillaires n'en ont pas forcément une.
  • Qcm 33B (le fameux) : Pour moi un hétérotétramère est composé de sous unités liées par liaisons hydrophobes. Ici on met en évidence une séparation par BME, donc par "cassure" des ponts SS. En plus pour moi, on ne peut pas savoir si il y a      "2 chaines béta et deux chaines alpha"         ou bien        "1 chaine béta, et 4 chaines alpha" ; ce qui change tout... (Rien à ajouter sur le 33C que je considère ici bien corrigé par le tutorat du fait du "environ" qui englobe les variation des à la dénaturation en SDS).

Merci encore :) 

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  • Solution

Bonsoir à tous !  :wub: 

QCM 23, item A : Il est vrai que la liaison est de type pseudo peptidique, avec une liaison gamma carboxylique entre l'acide Glutamique et la cystéine! Cependant le glutathion est quand même issu de l'association des acides aminés Glu-Cys-Gly! On ne vous précise pas le type de liaison.

-> Item reste VRAI

item C : Concernant l'histoire de la désiodase,.. Une question a été posée en amphi sur l'orthographe de ce mot ! On a regardé sur internet et les 2 versions sont apparues donc on a décidé de le corriger. Cependant la version présentée en cours par monsieur Perret est la désiodase donc vous retenez ça  :P ! Mais ça veut dire la même chose et jamais on vous piégera au concours sur la façon d'orthographier un mot..

-> Item annulé vu qu'on vous a induit en erreur 

 

QCM 26, item B : Le cours dit bien que la sous unité αS active l'adénylate cyclase, qui à son tour va agir sur l'augmentation de l'AMPc! L'item dit que la sous unité αS active la synthèse d'AMPc : c'est vrai ! Ca va augmenter la synthèse d'AMPc de façon indirecte (grâce à l'adénylate cyclase) mais ça l'augmente quand même..

-> Item reste Vrai 

 

QCM 27, item C : La structure tertiaire correspond au repliement de la protéine dans l'espace. Elle est conditionnée par la séquence en acides aminés et maintenue par des liaisons fortes essentiellement (covalentes, électrostatiques...). La structure secondaire est caractérisée par les hélices α et par les feuillets β. La structure quaternaire est essentiellement maintenue par des liaisons faibles ( liaisons hydrogène, de Van der Waals). 

-> Item reste Vrai 

Item D : C'est la structure tertiaire qui est fonctionnelle ! Prenons un récepteur en exemple : il a besoin de la conformation spatiale (structure tertiaire) pour fonctionner ! Puis personnellement j'ai noté nulle part que les protéines fibrillaires n'avaient pas de structure tertiaire... Sur ce dernier petit détail je te conseille de poser la question en TD ou sur Moodle  :)

-> Item reste Faux

De plus, le prof a fini par relire la colle et n'a pas soulevé d'Errata sur ces items 

 

QCM 29, item D : L'hème est constitué d'un noyau tétrapyrole + du Fer ferreux (Fe ++)

-> Item devient Faux : ERRATA  :(

 

QCM 32, item D : La Tyrosine migre plus loin que l'Alanine, car c'est aussi un acide aminé hydrophobe et il a une très longue chaine carbonée comparé à l'Alanine 

-> Item reste Vrai

 

QCM 33 : Ah ce fameux QCM :D

 

Le SDS- page dénature la structure quaternaire et sépare en plusieurs monomères! Dans la colonne sans traitement par β mercaptoéthanol : on voit une tâche à environ 88 kDa! ça représente un seul monomère ou bien plusieurs monomères de la même taille migrant au même endroit. Cependant on considère que c'est plutôt un seul monomère sinon l'exercice devient trop compliqué et il y a trop de possibilités... 

Item A: 88 000 / 110 = 800 acides aminés environ 

 

Item B: Après utilisation du β mercaptoéthanol, on obtient 2 tâches de masse différentes : alpha = 10 kDa et beta = 34 kDa. Mais on remarque que l'addition des chaines alpha+ beta = 44kDa. On a donc deux fois chaque chaîne pour retrouver le poids initial (88kDa). La pacesoglobine est donc un monomère et elle est aussi tétracaténaire (2 chaines alpha + 2 chaines beta). 

-> Item devient Faux : ERRATA 

 

Item C : En gel de filtration, il n'y a aucune dénaturation! On a considéré que c'était un seul monomère qui migre aussi à 88kDa! De plus l'item contient le terme "environ" donc on considère qu'il y a pas d'Errata sur cet item

-> Item reste vrai

 

Voilà, voilà ! J'espère avoir répondu à toutes vos questions :D  Hésitez pas à venir à la perm demain si jamais il existe encore des points non clarifiés  :unsure:

 

 Bon courage ! :)

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