quelques items incompris

[SpiffLeSpationaute]

Bonjour!

 

 j'ai rencontré quelques difficultés sur certains items, est-ce que quelqu'un pourrait m'aider à y voir plus clair? 

 

1/  "le zwitterion de l'histidine comporte le noyau imidazole protoné", c'est faux mais du coup je pense pas avoir compris la différence entre protoné et déprotoné, ni comment résoudre ce genre d'item

 

2/ " le gamma-carboxyl-Glu est un dérivé de E présentant à ph=7,4 trois charges négatives et une charge positive dans sa structure" il est vrai et là non plus je ne comprends pas comment le résoudre

 

3/ "on considère le peptide suivant L S F D W R A M I V, son phi est voisin de 6,8", compté vrai, je pensais qu'il fallait se préoccuper que de Let R et du coup j'ai trouvé un phi de 9,5

 

4/ "soit le peptide A F D E R L E, à ph 7, la forme majoritaire à une charge nette égale à -2" compté vrai, alors que je trouve -1

 

Merci d'avance!

[Oberyn]

[EDIT] je viens de voir que ce topic était un doublont

 

Salut ! 

 

Pour ta question 1 et 2 c'est exactement le même principe. Néanmoins es tu sûre de nous avoir donné toutes les infos de l'énoncé ? Car sans avoir les valeurs des différents pK des groupements ionisables c'est un peu compliqué!

Je t'explique pour le gama-carboxyl-glu, le raisonnement est identique pour l'histidine.

 

Déjà dans ton énoncé il doit y avoir écris quelque part ces valeurs là :

• - α-aminé : 9,3
• - Guanidium : 12,5
• - α-carboxylique : 2,1
• - β-carboxylique : 4,0
• - γ-carboxylique : 4,0
• - ε-aminé : 10,5

Ensuite, tu dessines ton AA. Au départ, avant de faire varier le pH ou autre, il faut que tu saches que tout est protoné, ce qui veut dire que tu as un AA qui a cette tête là 

Puis tu vas faire monter ton pH, en sachant que lors que pH > pK de la fonction ionisable, celle-ci perd le proton!

Donc à 2,1, ton COOH en alpha va devenir COO-. Puis on continue de monter le pH. Les COOH en gamma vont devenir des COO-. Puis on arrive à pH = 7,4. Comme 7,4 < 9,3, le NH3+ en alpha reste NH3+. 

Voilà pourquoi à pH 7,4 on a 3 charges négatives (portées par les COO-) et une charge positive portée par NH3+. 

 

 

Pour la question 3 : Pourquoi regarder L ? Dans ce genre d'item là, il n'y a que 2 groupes d'AA a regarder. Les acides aminés basiques et les acides. Le reste ne sert à rien, car ce sont des AA plutôt neutres. Donc tu regardes s'il y a R, K (Histidine a un pH proche du physiologique donc on ne s'en préoccupe pas) et D, E. 

Donc dans cet item, L,S,F,W,A,M,I,V on s'en fiche, car ils ne sont ni acides ni basiques, il ne vont pas faire pencher le phi du peptide du côté basique ou acide. Par contre tu as un D et un R, et c'est tout. Vu que tu as un acide et un basique, ils vont se "neutraliser", et donc le pH sera proche de la neutralité. Donc comme 6,8 est proche de 7 tu peux dire que l'item est juste!

Maintenant si tu avais 2 AA basiques et 1 acide, le pHi du peptide serait plutôt basique. C'est l'inverse si tu avais 2 aa acides et 1 basique.

 

4) Même principe que pour les questions 1 et 2.

Au départ, tout ton peptide est protoné, et au fur et à mesure que tu augmente le pH certains groupements caractéristiques vont perdre leur charge positive.

Tu marques grosso-modo sur une feuille le peptide, avec son extrémité NH3+ et COOH. Puis les groupements des chaines latérales des AA caractéristiques cad ceux qui ont des fonctions ionisables avec leur pK d'ionisation.

Quand pH > pK alors le groupement perd le H. 

Ce qui donne : 

 

En faisant le bilan on trouve 2 charges négatives 

[SpiffLeSpationaute]

Wooow merci pour cette explication super détaillée Oberyn!

t'es génial 

 

je savais pas qu'il fallait procéder comme ça pour la 3! je me cassais le cul à faire la longue méthode avec laquelle je fais souvent des erreurs

 

Merci infiniment !

[Oberyn]

Avec plaisir! Bon courage pour la suite