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Help! Les protéines me maltraitent...


Lla
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Bonjour bonjour :D

 

Bon vous l'aurez compris j'ai un peu de mal avec les protéines ^^

Et je vous souhaite bon courage pour lire tout mon message (en espérant que quelqu'un m'aide :wub: )

 

1) Dans un QCM, on me dit qu'à basse PO2, la saturation en oxygène de la myoglobine est supérieure à celle de l'hémoglobine. Cet item est compté faux! J'ai beau regardé la courbe de saturation et pour moi la courbe de la myoglobine est toujours supérieure donc la saturation en oxygène serait supérieure non? :huh:

 

2) Parmi tous les aa, j'en ai trouvé seulement  2 avec 2C* : Ile et Thr (est-ce que je me trompe en disant qu'il n'y a que ceux-là?)

 

3) On me donne le peptide PACES et on me demande de calculer son pHi, comment vous faites exactement? (sachant qu'on me donne alpha-aminé secondaire=10.6, alpha-carboxylique=2.1 et gamma-carboxylique=3.9)

 

4) Alors dans le cours j'ai noté que le collagène était l'association de 3 hélices alpha; pourquoi dans un QCM on me dit que l'hélice alpha n'est pas la structure secondaire prédominante?

 

5) Ensuite j'ai besoin d'aide pour le QCM 3 (je ne comprend pas le raisonnement: réponseD)

 

6) Pour les QCM 18-19, je suis bloquée dans mon raisonnement... j'ai souvent remarqué que la trypsine (qui coupe après R et K, ça je l'ai compris) coupe les aa en partant de l'extrémité C-terminale alors que dans mon raisonnement je la fais toujours couper en comptant les aa au niveau de l'extrémité N-terminale... (là je ne suis pas sûre d'être très claire mais en gros j'aimerai qu'on me détaille le raisonnement)

 

Merci d'avance si vous avez le courage de lire tout mon message et de me venir en aide :wub:

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Coucou !

 

1) C'est un qcm du début des annales non ? Errata ! (Ça avait été confirmé par un prof)

2) Non tu ne te trompes pas ;)

3) On te propose un truc genre 5.7 c'est ça ? Ça ne peut être que faux, il y a un pHi super acide (E a un pHi égal à 3) donc inutile de calculer quoi que ce soit :P

4) Je passe mon tour...

5) Errata aussi cet item est faux ! (Confirmé aussi l'an dernier). Du coup je suis en train de me rendre compte que ces incapables ne sont pas foutus de corriger leurs erratas dans le nouveau poly TD de cette année ?!

6) Ce que j'ai pu faire ! https://www.noelshack.com/2017-43-1-1508750990-p-20171023-112937-vhdr-auto.jpg (je ne sais pas comment argumenter le 19C mais j'aimerai bien savoir!!)

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Merci beaucoup :D  En espérant qu'une âme charitable complète ta réponse :P

 

Le plus drôle c'est quand même que tu saches à quel QCM je fais référence sans que je marque le n° du QCM :P

 

Pour les erratas je suis rassurée ;)  (après ils les ont peut être corrigés mais je ne sais pas pourquoi j'ai utilisé mon vieux poly de l'an dernier^^)

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4) Sinon de manière plus générale quand tu veux calculer un pHi tu dois prendre en compte tous les groupes ionisables de ton peptide! 
Càd que dans ton calcul tu prends en compte les fonctions aux extrémités de ton peptide (donc alpha aminé et alpha carboxyle)  + les groupes ionisables latéraux! 
Ici, dans ton peptide PACES, tu as E, AA di-carboxylique avec une fonction gamma-carboxylique, si tu dessines ton peptide tu vois qu'il "sort" de l'enchaînement. 
C'est bien expliqué sur la correction du TD en ligne sur Moodle. 
En gros ton pHi c'est la moyenne des pK qui entourent la forme switterionique de ton peptide, càd ou tu as égalité des charges + et -. 
A pH très faible, genre 1, tu as NH3+, et et COOH x2 (alpha et gamma), donc charge globale = +1 
Quand tu montes le pH au dessus du premier pK (celui de la fonction alpha carboxyle = 2.1), tu obtiens NH3+ et COO-, charge globale = 0 --> Tu as ta forme switterionique. 
Tu continues d'augmenter ton pH, tu passes alors le 2ème pK (celui de la fonction gamma carboxyle = 3,9), là tu as 1 NH3+ et 2 COO-, charge globale = -1 .
Donc le pHi est égale à la moyenne des 2 pK qui encadrent ta forme switterionnique, ici en prenant juste E c'est comme ça que tu obtiens le pHi de 3 que le prof donne.
Mon premier message était erroné!  

 

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Elle fonctionne toujours (du moins je n'a jamais eu de soucis!) ;) maiiiis je suis d'accord c'est utile de comprendre !

 

Pour le collagène, cela ne faisait pas parti des erratas listées par Madame Ingueneau l'an dernier donc c'est bizarre :/

Ah dans ce cas je sais pas... En tout cas je me rappelle avoir trouver cette item bizarre dans les annales. Mais les autres disaient bien que le collagène est faite d'hélice alpha en majorité ^^JE l'ai même écrit en gros dans mon cours haha 

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Coucou !!!

Désolée de pas avoir répondue avant !

Alors tout d'abord merci à SaulGoodman pour toutes tes réponses je suis en effet d'accord avec toi!

Pour l'item 4 je ne comprend pas non plus je vais me renseigner pour savoir si c'est un errata ou pas !

Et pour le calcul du phI je te donne la méthode que j'utilisais qui est certe plus longue mais au moins je me trompais jamais !

En gros tu comptes le nombre de charge négative et positive puis tu intercales tes pKA par ordre croissant et tu fais la moyenne des deux pKA qui sont compris entre 0 !

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Salut pour ce qui est du collagène personnellement dans mon cours j'ai bien écrit que ce n'était pas des hélice alpha 

 

"Une hélice alpha est une hélice qui tourne dans le sens droit et horloger", et puis j'ai écris précisément dans le cours de Mr.Perret :

"L'hélice de collagène est une hélice gauche qui ressemble à l'hélice alpha mais qui n'en ai pas une" 

 

Par contre le tropocollagène lui on aura une hélice qui tourne à droite, puisque c'est en fait une association de trois hélices gauche qui en s'enroulant "tournent à droite"

 

Donc je pense que la nuance se joue sur ça  :)  après ça m'étonne que personne n'ait cet élément, il me semble que c'est bien ce qu'il a dit cette année aussi ...

 

Après on peut buguer face au cours d'histologie où on dit "1 chaîne alpha = 1000 AA" ça porte à confusion, mais le terme chaîne est utilisée pour la structure primaire du collagène, ce qui est bien différent de l'hélice alpha que l'on connait dans la structure secondaire des protéines ! 

 

Donc voilà, si un tuteur/quelqu'un peut confirmer c'est toujours mieux  :P

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La prof en histologie avait bien dit plusieurs fois pendant la cours "on les nomme des chaînes alpha mais ce ne sont pas les mêmes chaînes alpha que celles vu en biomolécules" donc normalement si tu retiens ça y a pas d'ambiguité ^^

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Salut salut !

 

Petit récapitulatif ;)

 

1) Yep tu as raison, à basse PO2 c'est la myoglobine qui est saturée car elle a une meilleure affinité pour l'oxygène que l'hémoglobine. C'est un errata ..

 

2) La thréonine et l'isoleucine sont bien les 2 seuls AA avec 2 carbones asymétriques. Et ne pas oublier que la glycine n'en a aucun.

 

3) Pour calculer le Phi c'est comme on te l'a expliqué dans les messages précédents. Tu vas prendre en compte les Pka des fonctions alpha-NH2, alpha-COOH et Pka des fonctions des chaines latérales (ici gamma-COOH de l'acide glutamique).

Si on part d'un PH<2,1 on a NH3+, gamma COOH alphaCOOH donc une charge globale de +1 .

A Ph=2,1 : NH3+ gammaCOOH et alphaCOO- donc charge de 0.

A Ph=3,9 : NH3+ gammaCOO- et alphaCOO- donc charge de -1.

Il faut ensuite faire la moyenne des PKa entourant la forme zwitterionique, donc 2,1+3,9/2= 3.

 

4) Pour celui-ci, je pense que le mieux c'est que vous demandiez en td vu le nombre d'erratas dans le poly..

 

5) Idem errata!

Item A: Faux, si la stimulation par PDGF-AA entraînait une augmentation de la quantité de PDGF-R on aurait une bande au niveau de la piste 2 (avec PDGF-AA) plus épaisse que celle de la piste 1 (sans PDGF-AA). Plus la bande est épaisse plus la quantité de ce qui est reconnu par l'anticorps augmente. Ici elles sont de même épaisseur donc même quantité de récepteurs que ce soit en présence ou en absence du ligand.

Item B: Faux, on nous dit que le récepteur a un seul segment transmembranaire, donc ça ne peut pas être un RCPG ( 7 segments) et ce sont les RCPG alphaS qui activent la protéine kinase A. En plus de ça, on voit sur la piste 4 que l'anticorps reconnaît la PI3Kinase, ce qui fait penser à un récepteur tyrosine kinase.

Item C: Vrai ! Il faut regarder la piste 3, on a bien une révélation de ces résidus par l'Ac Anti phosphotyrosine.

Item D: Faux, c'est l'inverse. La PI3 Kinase phosphoryle les résidus tyrosine du récepteur.

Item E: Vrai, via la sous unité régulatrice.

 

6) La correction arrive bientôt !

 

Voilà, voilà ! A bientôt et bonne chance à tous pour le concours blanc :wub: !

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  • Solution

Salut ! Voilà pour les QCM 18 et 19 : 

http://image.noelshack.com/fichiers/2017/44/1/1509368400-reponse-qcm-aa-tutoweb1.jpg

 

 

En fait il faut juste penser à mettre les deux chaînes en parallèle et pas à la suite :)

Du coup une fois que t'as trouvé ça c'est plus simple :

18 A) V --> ils y sont tous 2 fois

     B) F --> Il n'y a que deux chaînes reliées par un pont disulfure.

     C) F --> Il y a deux sites de clivages parce qu'il y a deux arginines.

     D) F --> Il y a bien des aa aromatiques c'est juste qu'ils sont en fin de chaîne donc la chymotrypsine n'a rien à couper.

     E) V --> Si on utilise béta-M et trypsine simultanément on se retrouve avec les deux peptides I (de 330Da chacun) et le peptide II coupé en deux (chaque moitié de 440Da)

 

19 A) V --> I comporte E parce que sinon son pHi ne serait pas de 6,8.

     B) V --> pHi peptide II : [9,5 (NH2) + 2,1 (COOH) x2] / 4 = 23,2 / 4 = 5,8. On fait x2 parce que les deux chaînes reliées par le pont disulfure ont chacune une extrémité NH2 et une COOH. 

     C) F --> On ne retrouve pas d'enchaînement d'aa hydrophobes donc ça ne semble pas correspondre à un segment transmembranaire.

     D) F --> voir structure trouvée (et puis comme la chymotrypsine ne coupe pas 'pep' c'est logiquement faux).

     E) V --> idem. 

 

 

Voilà j'espère que c'est clair :) Sinon je peux toujours essayer d'expliquer avec des phrases mais en schéma je trouve ça plus parlant... Après c'est ce qui me paraît logique mais je ne garantis pas à 100% que ce soit la solution par contre ça correspond aux réponses de la correction :)

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5) Idem errata!

Item A: Faux, si la stimulation par PDGF-AA entraînait une augmentation de la quantité de PDGF-R on aurait une bande au niveau de la piste 2 (avec PDGF-AA) plus épaisse que celle de la piste 1 (sans PDGF-AA). Plus la bande est épaisse plus la quantité de ce qui est reconnu par l'anticorps augmente. Ici elles sont de même épaisseur donc même quantité de récepteurs que ce soit en présence ou en absence du ligand.

Item B: Faux, on nous dit que le récepteur a un seul segment transmembranaire, donc ça ne peut pas être un RCPG ( 7 segments) et ce sont les RCPG alphaS qui activent la protéine kinase A. En plus de ça, on voit sur la piste 4 que l'anticorps reconnaît la PI3Kinase, ce qui fait penser à un récepteur tyrosine kinase.

Item C: Vrai ! Il faut regarder la piste 3, on a bien une révélation de ces résidus par l'Ac Anti phosphotyrosine.

Item D: Faux, c'est l'inverse. La PI3 Kinase phosphoryle les résidus tyrosine du récepteur.

Item E: Vrai, via la sous unité régulatrice.

 

 

Bonjour ! Désolé je fais encore remonter ce sujet mais j'ai une petite incompréhension ...  :wacko:

 

Pour l'item D il y a écrit "Faux, c'est l'inverse. La PI3 Kinase phosphoryle les résidus tyrosine du récepteur."

 

Mais selon moi les résidus tyrosines du récepteur sont phosphorylés par transphosphorylation et non par la PI3Kinase. La PI3K pour moi est recrutée au voisinage de son substrat et peut exercer son activité qui est de "créer" des seconds messagers, et non pas de phosphoryler le récepteur

 

Est ce que j'ai mal compris quelque chose ? 

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Non tu n'as pas mal compris. Les récepteurs se phosphorylent entre eux (transphosphorylation) pour s'activer. La PI3 kinase est recrutée par le récepteur et va phosphoryler les Pi-4,5-diphosphates membranaires pour qu'ils deviennent des points d'ancrage pour les protéines intracellulaires (l'histoire des domaines PH avec les protéines qui s'imbriquent comme des légo). Ensuite ces chaînes protéiques vont transmettre le message en intracellulaire et activer les effecteurs finaux. 

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