zeliebonga Posted December 31, 2016 Share Posted December 31, 2016 Bonjour je n'ai pas compris pourquoi litem À est juste : "si la séquence en AA d'une proteine contient un peptide signal d'ancrage inverse oui un peptide signal d'ancrage non clivable, elle pourra avoir 2 domaines transmembranaire et ses 2 extrémités libres dans la lumière du RE" Enfaite j'ai pas tout compris sur ces trucs de signal d'ancrage :s Link to comment Share on other sites More sharing options...
Solution Sékou Posted January 2, 2017 Solution Share Posted January 2, 2017 Salut! Pour une protéine transmembranaire "multipass", on retrouve autant de domaines transmembranaires que de peptides signal d'ancrage. Par conséquent on retrouve là 2 domaines transmembranaires. De plus, le premier peptide signal à apparaître dans la séquence est un peptide signal d'ancrage inverse qui possède donc des charges positives au niveau de son extrémité C-term. Or, le translocon est polarisé (positif en intraluminal, négatif en cytosolique). Le premier passage transmembranaire se fait donc de la lumière du RE vers le cytosol. Le deuxième peptide signal est un peptide signal d'ancrage, avec des résidus positifs en N-term. Le deuxième passage transmembranaire se fait donc du cytosol vers la lumière du RE. La protéine se dessine donc comme suit : une extrémité libre N-term intraluminale, un premier passage transmembranaire, une boucle intracytosolique, un second passage transmembranaire et enfin une extrémité libre C-term dans la lumière du RE. L'item est donc vrai Link to comment Share on other sites More sharing options...
zeliebonga Posted January 3, 2017 Author Share Posted January 3, 2017 Daccord c'est très clair merci ! Link to comment Share on other sites More sharing options...
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