Révisions ED6 - Enzymologie

[ml23]

Bonjour,
pour le QCM 17 (de l'ED6 d'entrainement), est-ce que quelqu'un pourrait faire une correction détaillée (des calculs à faire) ?,
l'énoncé est le suivant : 

Un extrait tissulaire dont l'activité enzymatique totale est de 78 000 unités d'enzyme, et l'activité spécifique est de 156 unités (d'activité spécifique) contient :
A) 150mg de protéines

B ) 0,5g de protéines

C) 250mg de protéines

D) 0,7g de protéines

E) La réponse ne peut pas être donnée sans connaissance du Poids moléculaire de cette enzyme.

 

 

(La réponse correcte est la B ) .)


Ensuite pour le QCM 21, l'item A qui est : "les inhibiteurs compétitifs sont des composés dont la structure est proche de celle du substrat et qui prennent la place du substrat au niveau du site catalytique."  est compté faux, pourquoi ? 

Merci de vos futures réponses !

[Guest Marshmallow]

Bonsoir!

 

 

Déjà, définitions à savoir:

 

_ Une unité d'enzyme est la quantité d'enzyme qui transorme une micromole de substrat par unité de temps;

_ L'activité spécifique d'un échantillon protéique est le nombre d'unité d'enzyme contenu par miligramme de protéine.

 

Partant de là, on peut donc dire, d'après l'énoncé, que notre extrait protéique contient 156 unité d'enzyme par miligramme (puisque l'activité spécifique est de 156). Et on nous dit que l'activité enzymatique totale est de 78 000 unités d'enzyme.

 

Posons une (simple) règle de 3:

 

1 mg de protéine --> 156 unité d'enzyme

X mg de protéine --> 78 000 unités d'enzyme

 

On fait donc un superbe calcul trop simple parce qu'on est des pros en maths après avoir suivi les cours de PACES (hum hum...): 78 000/156. Trop fastoche!

 

Bon ma technique ici fut d'abord de simplifier par 100. Puis de considérer que diviser par 1.5 (au lieu d'1.56) c'était sensiblement pareil. Et pour diviser par 1.5 j'ai multiplié par 2 puis divisé par 3. Ce qui m'a donné environ 500mg de protéines. Soit 0.5g!

 

 

Pour ta deuxième question, je pense avoir une réponse mais malheureusement... je n'en suis pas sûr. Je pense que la réponse est fausse parce que les inhibiteurs compétitifs se fixent sur le site actif de l'enzyme. Or, ce site actif est composé d'un site de liaison (qui permet la reconnaissance du substrat) et d'un site catalytique. Donc les inhibiteurs compétitifs peuvent (je pense) se fixer sur l'un ou sur l'autre. C'est l'explication que je vois personnellement.

 

J'espère en tout cas que cela t'aura aidé et n'hésite pas si tu as d'autres questions.

 

Bonnes fêtes!