Liaison O2 à l'hème

[mathi.asparagine]

Bonjour ! 

J'ai pas très bien compris la "liaison du Fe2+ avec l'histidine en F8", puis l'ajout de l'oxygène. 

J'ai du mal à me représenter tout ça...

Quelqu'un peut m'éclairer svp 

[Lounatrémie]

Salut @mathi.asparagine
Tu as un noyau hème qui contient au centre un atome de fer (Fe2+) qui établit une liaison de coordination avec chaque azote (N) des noyaux pyrroles.  
Dans la myoglobine, il sera en plus lié avec l’histidine F8 (proximale). Celle-ci va attirer le Fe2+ et le décaler dans le plan de l’hème. C’est pour ça que sur le schéma du cours, c’est courbé. 
Cependant, lorsqu’il y aura une oxygénation, une nouvelle liaison va se créer, celle avec l’histidine E7 (distale, éloignée). L’atome de fer va donc être recentré et le changement de conformation de la globine va être induit. Tu obtiendras l’oxymyoglobine. 
 

J’espère avoir répondu à ta question, sinon n’hésite pas ! 
Bon courage !
 

[mathi.asparagine]

Merci beaucoup ! Juste pour être sur, on est d'accord que les histidines elle viennent de la chaîne de la myoglobine qui se replie sur elle même ? 

Et du coup c'est pareil pour l'hémoglobine qui a les mêmes noyaux d'hème mais en x4 du coup ? 

[Lounatrémie]

Les histidines proviennent de la chaîne latérale de la myoglobine. En gros, la cinquième liaison se fait avec un azote de la chaîne latérale d'un résidu histidine de l'hélice F. La molécule de myoglobine n'a pas de structure quaternaire, elle ne se replie pas sur elle-même contrairement à l'hémoglobine. 

[MALOcclusionsphinctérienne]

Oui les histidines font partie de la structure tertiaire de la myoglobine (qui n'a pas de structure quaternaire). Mais pour ce qui est de la hémoglobine (protéine polymérique globulaire), elle possède en effet 4 fois cet hème entouré des noyaux pyrroles

[mathi.asparagine]

Okay merci beaucoup !!