QCM 35 tat acide aminé

[Nesss]

salut je ne comprend pas du tout le raisonnement réalisés pour la D j'ai vraiment pas compris cette partie du cours avec la GSH. Aussi serait il possible de m'expliquer la b ? 

( j'arrive pas a mettre la photo) 

" 

QCM 35 - A propos de l’identification des acides aminés par réaction chimique et enzymatique :

A. L’hydrolyse par HCl6N permet de reconnaître uniquement la nature des acides aminés placés en N-term. B. L'hydrolyse acide permet une parfaite conservation de tous les acides aminés.
C. L’hydrolyse par NaOH ou par HCl6N permet de rompre la liaison peptidique unissant les acides aminés aussi appelée liaison amine.

D. Une aminopeptidase libère le Q du glutathion en N-term.
E. La chymotrypsine est une endopeptidase qui coupe le peptide au niveau du carboxyl de la phénylalanine, de la tyrosine et du tryptophane."

[Nesss]

Là aussi je n'ai pas bien compris les réponses données

 

"B. Cet enchaînement de plans successifs (ils sont coplanaires) se fait en configuration cis, les groupements R des différents acides aminés se trouvant toujours du même côté."

"

D. S et T sont des sites de O-glycosylation mais aussi des sites de phosphorylation par des protéines kinases : PKA est activée par le DAG (diacylglycérol) et PKC par l’AMPc

E. Dans un peptide, deux C peuvent par réduction former un pont disulfure intrachaîne."

[user17382]

  On 11/2/2023 at 7:18 AM, Nesss said:

salut je ne comprend pas du tout le raisonnement réalisés pour la D j'ai vraiment pas compris cette partie du cours avec la GSH. Aussi serait il possible de m'expliquer la b ? 

( j'arrive pas a mettre la photo) 

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QCM 35 - A propos de l’identification des acides aminés par réaction chimique et enzymatique :

A. L’hydrolyse par HCl6N permet de reconnaître uniquement la nature des acides aminés placés en N-term. B. L'hydrolyse acide permet une parfaite conservation de tous les acides aminés.
C. L’hydrolyse par NaOH ou par HCl6N permet de rompre la liaison peptidique unissant les acides aminés aussi appelée liaison amine.

D. Une aminopeptidase libère le Q du glutathion en N-term.
E. La chymotrypsine est une endopeptidase qui coupe le peptide au niveau du carboxyl de la phénylalanine, de la tyrosine et du tryptophane."

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Salut !!!!!

D - Il faut comprendre ici que le glutathion = γGLU-CYS-GLY et que Q= glutamate ou acide glutamique (c'est pareil). D'après l'item l'aminopeptidase, qui comme son nom l'indique coupe la liaison peptidique après l'AA situé en N-Terminal, ne peut pas le faire car elle ne reconnaît pas bien la molécule étant donné que c'est la fonction carboxyle en gamma (et non alpha) qui est impliquée dans la liaison peptidique. L'aminopeptidase ne peut donc pas agir.

 

B -Ici l'hydrolyse acide permet d'analyser la structure d'une protéine en séparant tous les acides aminés. Cependant, les produits utilisés peuvent détruire certains acides aminés comme le tryptophane, ou encore les acides aminés soufrés (comme la cystéine et la méthionine) par exemple (ils sont pas à connaitre c'est juste pour que tu comprennes)

 

  On 11/2/2023 at 7:31 AM, Nesss said:

Là aussi je n'ai pas bien compris les réponses données

 

"B. Cet enchaînement de plans successifs (ils sont coplanaires) se fait en configuration cis, les groupements R des différents acides aminés se trouvant toujours du même côté."

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D. S et T sont des sites de O-glycosylation mais aussi des sites de phosphorylation par des protéines kinases : PKA est activée par le DAG (diacylglycérol) et PKC par l’AMPc

E. Dans un peptide, deux C peuvent par réduction former un pont disulfure intrachaîne."

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Peux tu me préciser de quel QCM il s'agit s'il te plait ?

[Nesss]

• QCM 40 - A propos des acides aminés

merci pour ta réponse je pense avoir un peu mieux compris

 

[user17382]

B- l'enchainement des plans d'acides aminés se fait en trans parce que si ils étaient en cis (du même coté) il y aurait un encombrement stérique (image que tu mets tous les R du même coté ils seraient très serrées et encombrés) 

 

D- ici le problème c'est que le PKA est activé par l'AMPc et le PKC par le DAG 

 

E-C = cystéine => 2 cystéines peuvent se "lier" et former un pont disulfure par oxydation c'est à dire qu'on à retiré les H des -SH : 

[Nesss]

okok merci. Juste je ne sais pas du tout à quoi corresponde les PKA ET PKC .....

[user17382]

Si je dis pas de bêtises on a :

PKA = protéine kinase A (c'est une enzyme)

PKC = protéine kinase C (enzyme aussi) 

[MALOcclusionsphinctérienne]

Une protéine kinase catalysera un transfert de groupement phosphate d'une molécule d'ATP à un AA qui se phosphoryle (l'inverse est une phosphatase). Ce sont des enzymes clés dans la cascade de transduction intracellulaire.

 

 

  On 11/2/2023 at 8:56 AM, user17382 said:

E. C = Cys = cystéine => 2 cystéines peuvent se "lier" et former un pont disulfure par oxydation c'est à dire qu'on à retiré les H des -SH : 

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Et ici, les ponts disulfures peuvent se faire en intrachaîne ou en interchaîne. La particularité de ce pont disulfure, c'est qu'il confère au glutathion, notamment, une fonction antioxydante, car il permet dans sa formation de mobiliser deux protons pour réduire une molécule oxydée (ex l'H2O2).