Mécanismes de repliement

[Quentingersois]

Bonjour!

 

Je suis en train de revoir le cours sur le cytosol mais je ne comprends pas ce paraphe ainsi que le schéma associé page 12.....

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1. Les mécanismes du repliement
La séquence primaire des protéines est associée à un très grand nombre de repliements possibles.
L’entonnoir conformationnel (Diapositive 11) représente ces possibilités et, en son « orifice » la forme
native de la protéine. Comme évoqué plus haut il existe plusieurs mécanismes moléculaires de
conformation des protéines. Ces mécanismes sont aussi liés à l’adressage des protéines, certaines
chaperons étant spécifiques des protéines mitochondriales par exemple.

 

Figure 9 : Trois exemples de mode de contrôle de la conformation de protéines. Par les Heat Shock
Protein/Heat Shock Cognate (HSP/HSC) ou la prefoldin, qui nécessitent un passage par le complexe
TRiC (tailless complex polypeptide 1 ring complex ; voir plus bas) ; ou par une conformation spontanée.

 

Merci par avance !

[Spirou]

Holaa @Quentingersois ! 

 

Cette partie sur la conformation des protéines et plus précisément le mécanisme de repliement t'explique que : 

 

La séquence primaire des protéines (=chaîne linéaire d'acides aminés) doit se replier dans une structure tridimensionnelle pour que la protéine puisse exercer ses fonctions.

 

Cette séquence primaire des protéines est associée à un très grand nombre de repliements possibles, la Diapositive 11 montre qu'une protéine peut potentiellement se replier de nombreuses manières en passant par des états de transition afin d'atteindre sa structure tridimensionnelle native (=forme la plus stable et la plus fonctionnelle) , d'où l'entonnoir avec a son "orifice" une seule structure native, alors qu'on part de 3 structure primaire.

 

Ce repliement vers la structure tridimensionnelle peut être influencé par plusieurs mécanismes moléculaires. La Figure 9 décrit trois exemples de modes de contrôle du repliement des protéines :

 

• Heat Shock Proteins (HSP) et les Heat Shock Cognate (HSC) = Protéines chaperonnes qui agissent en empêchant les protéines de s'agréger de manière non fonctionnelle et en facilitant leur repliement correct. 

• Prefoldine = Protéine chaperonne qui aide la protéine à adopter des conformations intermédiaires stables avant d'atteindre leur forme native.

• Le complexe TRiC : Enveloppe les protéines en cours de repliement et permet un processus de repliement précis.

• Conformation Spontanée : Certaines protéines peuvent se replier de manière spontanée, sans l'implication directe de chaperonnes.

 

 

[Quentingersois]

Merci @Spirou !