feuillet plissé

[annatome]

Bonsoir, je ne comprend pas le qcm 48 du chapitre des aa. les bonnes réponses étant BCDE, le feuillet beta plissé correspond donc j'en déduit au feuillet antiparallèle vu l'item E mais la forme zig zag (au qcm C) c'est pas pour les feuillet parallèles ? 

 

QCM 48 - A propos des hélices α et feuillets β.
A. Les acides aminés favorisant les hélices α sont des acides aminés capables d’interagir par liaisons hydrophobes, ce sont donc des acides aminés polaires (S, T...).
B. Les acides aminés déstabilisant les hélices α sont les acides aminés substitués en β, ou ionisés.
C. Le feuillet β plissé est caractérisé par un enchaînement d’acides aminés positionnés en zigzag et s’organisant sur différents plans.
D. Les acides aminés hydrophobes et aromatiques favorisent les hélices α.
E. Les feuillets β plissés, rarement parallèles, ont une périodicité de 7Å, il s’agit donc d’une structure plus étirée que les hélices α.

 

merciii 

[victor.atz]

Dans le cours, on a 2 types de structures secondaires : Hélice α et Feuillet β 

 

Et donc pour les feuillets bêta sont une forme commune de la structure secondaire des protéines, où les chaînes polypeptidiques s'agencent en feuilles plates ou plissées. Elles sont disposées en deux types :

-       Feuillets parallèles : quand les chaînes vont dans le même sens

-       Feuillets antiparallèles : les chaînes vont dans un sens contraire, forme plus stable
Mais il existe des zones où les deux feuillets sont présents (mix entre parallèle et antiparallèle) cela donnera une allure en zig-zag.

 

Mais je crois que les feuillets β peuvent s’appeler feuillets β plissés peu importe l’agencement ce qui explique l’item C et E.

 

Parce qu’en général, le feuillet bêta antiparallèle est plus courant dans les protéines que le feuillet bêta parallèle en raison de sa stabilité supérieure.
Mais les deux arrangements existent dans les structures protéiques, en fonction des besoins de la protéine spécifique en termes de stabilité et de fonction.

 

Et du coup ça explique l’item E car dans une hélice alpha droite, les acides aminés qui se suivent dans la séquence primaire, sont moins éloignés les uns des autres que dans un feuillet béta donc on en conclut le feuillet béta est plus étiré.