LouiseLemaire Posted February 27, 2016 Posted February 27, 2016 Bonjour! Je bloque sur l'item suivant, quelqu'un aurait il une explication s'il vous plait? En gros: on se propose de séparer par chromato gel-filtration 3 protéines X, Y, Z dont 2 sont des glycoprotéines L'item est: les résidus glycosylés conditionnent l'élution des protéines dans le gel, corrigé faux Je ne comprends pas pourquoi, puisque l'on a vu en cours que dans ce genre de chromato les critères d'exclusion étaient taille et forme, or, les résidus glycosylés modifient l'un et l'autre non? Merci pour votre aide!
Solution antoinejean Posted February 28, 2016 Solution Posted February 28, 2016 Salut! En effet je comprend que tu sois génée...je pense que dans "conditionne l'élution des protéines dans le gel" ils voulaient parler d'interaction spécifique ou chimique. Ici ce ne sont pas les résidus glycosylés qui vont permettre de séparer les 3 protéines mais la taille/forme globale des protéines, en fait on s'en moque qu'ils soient glycosylés ou pas!
LouiseLemaire Posted March 1, 2016 Author Posted March 1, 2016 Ok, merci beaucoup pour la réponse! J'en profite pour poser une autre question, ce n'est pas tout à fait le meme sujet mais c'est toujours de la recherche: Les gels d'éléctrophorèses utilisés en immunoéléctrophorèse et immunofixtion, sont ils dénaturants? J'en ai déduit que non, parce qu'on a vu que pour le western blot, il fallait un transfert sur membrane avant la réaction Ag-Ac à cause des conditions dénaturantes de l'électrophorèse, or il n'en ai je crois pas questions, dans ces 2 techniques précédentes, pourtant c'est bien la précipitation des complexes Ac-Ag après l'électrophorèse que l'on mesure non? J'espère que la question est claire! Merci pour les réponses!
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