Techniques protéines

[matouuuuuu]

Helloo, 

 

Je ne comprends pas très bien pourquoi la C et D sont vraies;

https://ibb.co/WtprgW9
https://ibb.co/FDL76hw

Mercii :)

[loulou.]

Hello <3 ,

 

Ici on cherche à caractériser cette protéine qui est formée de 2 parties a-> 11KDa et b->36KDa. Avec cette technique (SDS PAGE) tu vas séparer les différentes sous unités en fonction de leur charge. 

Dans l'énoncé il est précisé que les liaisons sont NON covalentes . 

Les résultats expérimentaux  C et D sont bien représentatifs de la protéine : on voit bien une ligne au niveau du 11KDa et une autre au 36KDa ( ce qui correspond bien aux sous unités de la protéine) . 

Il faut avoir à l'esprit que un trait ne signifie pas qu'il y a une seul fragment : la marque au niveau du 36KDa comprend les deux sous unités b et pareil pour les sous unités a. 

En ce qui concerne les mentions "conditions réductrices" et "conditions non réductrices" il n'y a pas de différences car il a été précisé que les liaisons sont non covalentes donc faibles , c'est pourquoi la protéine se dénature même en conditions non réductrices . 

Ce sont donc bien C et D qui sont vraies.

 

j'espère que c'est plus clair pour toi , si tu as d'autres question, n'hésite pas. 

 

Bon courage 

[barbiedocteur]

Coucou je corrige juste un peu la réponse de loulou !

Ici tu ne sépare pas le différentes sous-unités de la protéine en fonction de leur charge mais de leur taille. 

 

Je rajouterai aussi qu'il est précisé dans ton cours qu'il est possible de faire des SDS-PAGE en conditions réductrices ou non. En conditions réductrices tu vas dénaturer la protéine, donc rompre les liaisons covalentes si il y en a. Mais que les conditions soient réductrices ou non, les liaisons non-covalentes vont se rompre en SDS-PAGE. 

[loulou.]

@barbiedocteur my bad , désolée pour l’erreur 

[matouuuuuu]

Super merci beaucoupp !!