questions td enzymo

[dzinthesky]

salut! je fais le td d'enzymo et j'ai qq questions à poser :

- c'est quoi la différence entre un inhibiteur non compétitif et allostérique? dsl j'imagine que qqn a déjà posé la question sur le forum mais j'ai pas trouvé de réponses en biochimie (ou j'ai mal cherché) 

- les activateurs augmentent la vitesse de la réaction de la fixation du substrat à son enzyme sans modifier leur affinité?

 

merci de votre aide !!

Edited December 7, 2022 by dzinthesky

[dzinthesky]

et je comprends pas pourquoi la A est fausse et la C et E vraies? https://zupimages.net/viewer.php?id=22/49/44nf.png

[Pucca]

Salut @dzinthesky, 

 

-un inhibiteur non compétitif va se fixer sur un autre site et de ce fait inhiber l'activité de l'enzyme sans modifier l'affinité tandis qu'un inhibiteur allostérique va en se fixant sur un autre site entraîner une modification de conformation du site actif et donc modifier l'affinité pour le substrat

 

-Les activateurs augmentent l'affinité du substrat pour l'enzyme

 

-item A : l'axe des abscisses en présence d'acide malonique est coupé à -1 au lieu de -2 donc en valeur absolue 1<2 donc un KM plus grand (1/KM avec KM plus grand donne un nombre plus petit). Donc comme le KM est augmenté ça veut dire qu'on a une affinité diminuée (KM et affinité varient en sens inverse)

 

-item C et E : inhibition compétitive car l'affinité/le KM est modifié (axe des abscisses) et la Vmax inchangée (axe des ordonnées) donc fixation sur le même site

(Si on avait eu une affinité/KM inchangée et Vma modifiée ça aurait été une inhibition non compétitive et il y aurait eu fixation sur un site différent)

 

Voilà j'espère que tout ça est plus clair, n'hésite pas si jamais