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Bonjour, j'ai essayé de calculer le phi de ce peptide en regardant un post sur la forum, j'ai pris en compte les deux peptides terminaux mais ils sont neutre du coup au final pas très important, et ensuite j'ai regardé ceux qui sont soit acide soit basique, y a que Lys et Glu du coup j'ai fais la moyenne des pk de leur groupe mais je tombe pas sur le bon résultat :/ merci de l'aide ❤️

https://zupimages.net/viewer.php?id=22/49/ji9e.png

voici le post : 

 

j'ai surement mal appliqué le truc

Posted
il y a 9 minutes, Insonoëlence a dit :

Coucou @Iwiish!

Je te renvoie à ce sujet ou le calcul du pHi du peptide est fait en détail :

 

Si ça ne t'aide pas n'hésite pas à revenir ici !

je comprends pas pourquoi on prend 9,3 pour met et 2,1 pour gly :(

idem, pourquoi glu il est 0 à ph <2,1 alors que sont phi c'est environ 3 ? phi > ph il devrait etre plutot positif non ?

je suppose que c'est à cause de ça : 

Pour un AA acide (chargé négativement au minimum et neutre au maximum ex : un Glu en milieu de peptide ou en Cter):

- pK > pH : neutre

- pK = pH : neutre

- pK < pH : négatif

 

Pour un AA "amphotère" (chargé négativement au minimum et positivement au maximum ex : un Lys en Cter ou un Glu en Nter):

- pK > pH : positif

- pK = pH : neutre

- pK < pH : négatif

 

Pour un AA basique ( neutre au minimum et chargé positivement au maximum ex : un Lys en milieu de peptide ou en Nter) :

- pK > pH : positif

- pK = pH : neutre

- pK < pH : neutre

ca va être super chiant à apprendre 😭

Posted

En fait c'est parce qu'il sont en bout de peptide @Iwiish. Met est l'AA Ntermial, donc son groupement α-aminé ne sera pas pris dans une liaison peptidique : il est toujours ionisable. Idem pour Gly qui est Cterminal et qui a son groupement α-carboxylique libre. C'est pour ça que pour Met j'ai utilisé le pKb, le pK du groupement α-aminé et pour Gly le pKa, le pK du groupement α-carboxylique.

C'est plus clair ?

Posted

surtout que leur propriété change si ils sont en début ou milieu de chaine c'est ca ?

pour simplifier un truc : si l'aa en N ter est neutre, je prend 9,3 en Cter si il est neutre je prend 2,1 ?

ensuite faut que j'apprendre le truc en fonction de si c'est amphotere et tout pour avoir leur charge ?😭

@Insonoëlence

Posted
il y a 2 minutes, Iwiish a dit :

surtout que leur propriété change si ils sont en début ou milieu de chaine c'est ca ?

Tu peux le voir comme ça : les AA neutres suivant leur position dans le peptide sont ionisables ou pas.

 

il y a 3 minutes, Iwiish a dit :

pour simplifier un truc : si l'aa en N ter est neutre, je prend 9,3 en Cter si il est neutre je prend 2,1 ?

C'est ça ! Mais te casse pas la tête à retenir les valeur, elle te sont données dans l'énoncé.

 

il y a 3 minutes, Iwiish a dit :

ensuite faut que j'apprendre le truc en fonction de si c'est amphotère et tout pour avoir leur charge ?😭

Comment ça @Iwiish?

Posted
il y a 1 minute, Insonoëlence a dit :

Tu peux le voir comme ça : les AA neutres suivant leur position dans le peptide sont ionisables ou pas.

 

C'est ça ! Mais te casse pas la tête à retenir les valeur, elle te sont données dans l'énoncé.

 

Comment ça @Iwiish?

ça :

Pour un AA acide (chargé négativement au minimum et neutre au maximum ex : un Glu en milieu de peptide ou en Cter):

- pK > pH : neutre

- pK = pH : neutre

- pK < pH : négatif

 

Pour un AA "amphotère" (chargé négativement au minimum et positivement au maximum ex : un Lys en Cter ou un Glu en Nter):

- pK > pH : positif

- pK = pH : neutre

- pK < pH : négatif

 

Pour un AA basique ( neutre au minimum et chargé positivement au maximum ex : un Lys en milieu de peptide ou en Nter) :

- pK > pH : positif

- pK = pH : neutre

- pK < pH : neutre

parce que là glu il est soit acide soit amphotere en fonction de sa position

 

amphotère c'est quand y a un acide sur un des deux coté terminal, et un basique de l'autre ?

Posted

Aaah ! Oui tu peux le retenir mais tu peux aussi le déduire. L'apprendre brut comme ça c'est super indigeste donc essaie de comprendre la logique derrière.

Posted
il y a 4 minutes, Insonoëlence a dit :

Aaah ! Oui tu peux le retenir mais tu peux aussi le déduire. L'apprendre brut comme ça c'est super indigeste donc essaie de comprendre la logique derrière.

ui :')

Posted

Pour t'aider à comprendre @Iwiish je vais expliciter le premier cas :

il y a 17 minutes, Iwiish a dit :

Pour un AA acide (chargé négativement au minimum et neutre au maximum ex : un Glu en milieu de peptide ou en Cter):

On va prendre l'exemple que j'ai cité :

image.png.a0784a53621fd0e232ac0c57d139041d.png

On voit que l'amine de Glu (celle à gauche) est prise dans une liaison peptidique. Même chose pour son acide. La seule partie ionisable c'est sa chaine latérale. Ca donne :

image.png.2d3726528bab1d818856791e323ff445.png

 

Ensuite une Gly en fin de chaine :

image.png.2897ffe659e5ae6279906243612b3765.png

Là, il n'y a que son amine qui n'est pas ionisable : son acide carboxylique est libre et ionisable. Ca donne :

image.png.7979e5adb2d5a451a47fa310d1b6718c.png

 

Est ce que tu vois la logique pour le reste ?

Posted
il y a 1 minute, Insonoëlence a dit :

Pour t'aider à comprendre @Iwiish je vais expliciter le premier cas :

On va prendre l'exemple que j'ai cité :

image.png.a0784a53621fd0e232ac0c57d139041d.png

On voit que l'amine de Glu (celle à gauche) est prise dans une liaison peptidique. Même chose pour son acide. La seule partie ionisable c'est sa chaine latérale. Ca donne :

image.png.2d3726528bab1d818856791e323ff445.png

 

Ensuite une Gly en fin de chaine :

image.png.2897ffe659e5ae6279906243612b3765.png

Là, il n'y a que son amine qui n'est pas ionisable : son acide carboxylique est libre et ionisable. Ca donne :

image.png.7979e5adb2d5a451a47fa310d1b6718c.png

 

Est ce que tu vois la logique pour le reste ?

oui, c'est juste pour les valeurs positif ou négatif que je comprends pas trop, mais ca fait trop longtemps je suis dessus donc je vais juste apprendre pour lesquels c'est + ou - et le reste je saurais que c'ets neutre

puis on va prier pour que y est pas ce genre de question 🤡

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