TD enzymo

[clara_]

salut ! j'ai quelques questions par rapport au TD d'enzymo 

dans ce qcm je ne suis pas sure de comprendre pourquoi les item B et C sont faux. Pour l'item C, est ce que c'est parce qu'il y a d'autre manière d'atteindre la Vmax par exemple avec un activateur ? et pour l'item B je pensais que ça faisait référence au système de l'ajustement induit ..  

QCM 4 - A propos des enzymes de type Michaelien :

A. Les acides aminés qui ne composent pas les sites catalytiques et de fixation contribuent généralement à la bonne conformation de ces sites

B. Le site de fixation s’adapte à la forme du substrat pour le transformer en produit

C. La vitesse maximale n’est atteinte que si la concentration en enzyme est élevée

D. Un inhibiteur non compétitif modifie la Vmax

E. Un inhibiteur compétitif a une structure comparable au substrat et se lie au site de fixation sur l’enzyme 

merci !!!

[Pucca]

Salut @clara_

L'ajustement induit est valables pour les enzymes allostériques. Attention dans l'énoncé on te parle des enzymes michaeliennes c'est pour ça que la B fausse.

Pour l'item C, même avec une faible concentration tu atteindras la Vmax étant donné que les enzymes sont saturables (si tu as une concentration plus élevée d'enzymes tu auras une Vmax plus élevée et également atteinte)

 

J'espère avoir répondu à tes interrogations, n'hésite pas si jamais 

[clara_]

ah d'accord merci beaucoup ! mais du coup le système de l'ajustement induit correspond aux deux conformation possible de l'enzyme allostérique qui sont tendue et relâchée ?  

et donc si j'ai bien compris pour l'item C, peu importe la quantité d'enzyme, c'est elle qui détermine la Vmax c'est bien ca ? 

[Pucca]

à l’instant, clara_ a dit :

mais du coup le système de l'ajustement induit correspond aux deux conformation possible de l'enzyme allostérique qui sont tendue et relâchée ?

 

Oui, l'ajustement induit provoque ce changement de conformation

il y a 3 minutes, clara_ a dit :

donc si j'ai bien compris pour l'item C, peu importe la quantité d'enzyme, c'est elle qui détermine la Vmax c'est bien ca

 

C'est ça, tu as une Vmax qui correspond à une certaine quantité d'enzyme

[clara_]

d'accord merci beaucoup pour tes réponses ! 

j'avais une autre petite question par rapport au rendement du métabolisme des lipides. j'ai compris que lorsque l'on calcule un rendement il faut bien regarder si l'AG est activé et si ce n'est pas le cas, il faut enlever deux molécules d'atp au rendement final, mais pourtant il me semblait que l'activation d'un AG ne consommait qu'un ATP, alors pourquoi en enlever 2 au rendement final ? 

[Pucca]

il y a 19 minutes, clara_ a dit :

mais pourtant il me semblait que l'activation d'un AG ne consommait qu'un ATP, alors pourquoi en enlever 2 au rendement final

 

En effet attention c'est piégeux : l'activation nécessite bien 1 ATP mais comme cette activation consomme 2 liaisons qui sont riches en énergie, on a un équivalent final de 2 ATP pour le bilan final (on compte l'ensemble des énergies de l'activation comme 2 ATP mais il y a bien eu 1 seul ATP consommé)

[clara_]

ok super merci beaucoup !!