Enzyme

[PEPETTE]

Salut les tuteurs j'ai besoin de vous!! j'ai quelques questions:

 

- Concernant les enzymes, toute variation importante du pH du milieu a une action sur la réaction enzyme-substrat en modifiant IRREVERSIBLEMENT la dissociation des aa du site actif

C'est bien ça? 

 

- Je voulais aussi être sur mais les enzymes elles agissent en grande quantité et ne sont pas modifiées ? 

 

- Ensuite, concernant les enzymes de type Michaelien c'est pareil que pour la question précédente: elles ne sont pas modifiées et donc le site de fixation ne s'adapte pas à la forme du substrat pour le transformer en produit ? Est-ce toujours le cas? 

 

- Ensuite concernant la méthode dite inverse: dans un item: "

Donne une droite dont la pente est augmentée en présence d’inhibiteur non compétitif (enzymes michaeliennes)" est donné vrai 

c'est parce qu'avec un inhibiteur non compétitif Vmax diminue et vu que c'est inverse 1/V ça augmente c'est bien ça? 

- Toujours pour la méthode inverse je ne comprends pas bien cet item: "Permet de linéariser toutes les cinétiques enzymatiques" il est mit faux, je ne comprends pas pourquoi 

 

-https://zupimages.net/viewer.php?id=22/47/wv9s.png

Je ne comprends pas bien la E, je pense qu'elle a un lien avec la question que j'ai posé avant...

 

-https://zupimages.net/viewer.php?id=22/47/ctc2.png

Je ne comprends pas pourquoi les C et D sont fausses est ce que je pourrais avoir une explication 

 

-https://zupimages.net/viewer.php?id=22/47/yrc2.png

 

Dans ces deux QCM:

13/ C: elle est fausse pour moi c'est parce qu'il n'y a pas eu forcément un effet mais je pense que ce n'est pas pour ça...

13/D l'AMP se comporte toujours comme un allostérique ? ou c'est seulement spécifique à cet exercice 

 

14/ Je ne comprends pas très bien le raisonnement qu'il faut avoir 

Il faut s'aider des propriétés des inhibiteurs ? Vmax qui est inchangé, qui diminue etc...? 

 

Je suis désolée j'ai 46 questions

Merci pour votre aide 

[Sanargon]

Salut @PEPETTE,

 

il y a 35 minutes, PEPETTE a dit :

Concernant les enzymes, toute variation importante du pH du milieu a une action sur la réaction enzyme-substrat en modifiant IRREVERSIBLEMENT la dissociation des aa du site actif

C'est bien ça? 

 

Pour cette question je suis pas trop sûre que ça soit irréversible: ça varie plutôt selon le pH tout en étant réversible. Les enzymes ont plutôt un pH optimum pour lequel leur activité est maximale. Par exemple, pour les enzymes qui agissent dans les lysosomes, leur pH optimum est bas donc acide.

il y a 40 minutes, PEPETTE a dit :

Je voulais aussi être sur mais les enzymes elles agissent en grande quantité et ne sont pas modifiées ? 

 

Effectivement, elles ne sont pas modifiées car elles sont régénérées à la fin de la réaction et agissent à faible concentration d'enzyme.

il y a 44 minutes, PEPETTE a dit :

Ensuite, concernant les enzymes de type Michaelien c'est pareil que pour la question précédente: elles ne sont pas modifiées et donc le site de fixation ne s'adapte pas à la forme du substrat pour le transformer en produit ? Est-ce toujours le cas? 

 

 Alors, les enzymes de type Michaelienne sont également régénérées à la fin de la réaction et agissent en faible concentration. Ensuite, il faut savoir qu'il existe 2 types d sites actif: clé-serrure et le modèle d'ajustement induit. Pour le clé-serrure, il y a une reconnaissance totale et direct du site actif de l'enzyme pour son substrat. Pour le modèle d'ajustement induit, il y a une adaptation de la forme du site actif de l'enzyme vis-à-vis de la structure du substrat afin d'avoir une meilleure affinité: la conformation du site actif change en fonction de la concentration de substrat. Tu retrouves ces 2 modèles dans les enzymes de type Michaelienne.

 

il y a 50 minutes, PEPETTE a dit :

Ensuite concernant la méthode dite inverse: dans un item: "

Donne une droite dont la pente est augmentée en présence d’inhibiteur non compétitif (enzymes michaeliennes)" est donné vrai 

c'est parce qu'avec un inhibiteur non compétitif Vmax diminue et vu que c'est inverse 1/V ça augmente c'est bien ça? 

 Oui c'est tout à fait ça. Vu que 1/Vmax est en ordonnée et que Vmax diminue pour les les inhibiteurs non compétitif, ton rapport 1/Vmax augmente donc ta pente augmente. Donc l'item est bien vrai

 

il y a 52 minutes, PEPETTE a dit :

Toujours pour la méthode inverse je ne comprends pas bien cet item: "Permet de linéariser toutes les cinétiques enzymatiques" il est mit faux, je ne comprends pas pourquoi 

 

Alors pour ici je suis pas sûre donc à vérifier mais pour moi la méthode du double inverse concerne que les enzymes michaelienne et pas les enzymes allostériques c'est pour ça que c'est compté faux.

 

il y a une heure, PEPETTE a dit :

-https://zupimages.net/viewer.php?id=22/47/wv9s.png

Je ne comprends pas bien la E, je pense qu'elle a un lien avec la question que j'ai posé avant...

 

J'ai pas trop compris ce que l'item veut nous faire dire parce que au final avec la représentation du double inverse tu dis la même qu'avec les courbes hyperboliques des enzymes michaeliennes...

 

il y a une heure, PEPETTE a dit :

-https://zupimages.net/viewer.php?id=22/47/ctc2.png

Je ne comprends pas pourquoi les C et D sont fausses est ce que je pourrais avoir une explication 

 

Alors la C est fausse car l'inhibition faite par un inhibiteur compétitif est réversible par un excès de substrat qui viendra prendre la place de l'inhibiteur sur le site actif de l'enzyme. Donc plus t'as une concentration élevée d'inhibiteur par rapport à la concentration de substrat, plus ton inhibiteur sera efficace.

La D est bien fausse car les inhibiteurs compétitifs ne modifie pas le site actif des enzymes donc il ne le dénature pas. D'ailleurs si c'était le cas, la réaction ne pourrait pas être réversible par excès de substrat car les site actif serait modifié or ce n'est pas le cas.

 

il y a une heure, PEPETTE a dit :

-https://zupimages.net/viewer.php?id=22/47/yrc2.png

 

Dans ces deux QCM:

13/ C: elle est fausse pour moi c'est parce qu'il n'y a pas eu forcément un effet mais je pense que ce n'est pas pour ça...

 

Alors pour ce qcm, on peut qu'on a un activateur compétitif (AMP) et un inhibiteur compétitif (ATP) car on atteint Vmax pour les 3 courbes: c'est donc Km qui est modifié. Donc la C est bien fausse car l'ATP est inhibiteur compétitif donc il augmente le Km et donc diminue l'affinité de l'enzyme pour le substrat.

 

il y a une heure, PEPETTE a dit :

13/D l'AMP se comporte toujours comme un allostérique ? ou c'est seulement spécifique à cet exercice 

 Là l'AMP est un activateur compétitif donc il n'est pas allostérique de ce qu'on comprend d'après les courbes car il ne modifie pas Vmax. Après je saurai pas te dire si elle se comporte toujours comme ça vu qu'on est sur un exercice spécifique on va considérer que ça concerne que l'exercice.

 

il y a une heure, PEPETTE a dit :

14/ Je ne comprends pas très bien le raisonnement qu'il faut avoir 

Il faut s'aider des propriétés des inhibiteurs ? Vmax qui est inchangé, qui diminue etc...? 

 

Ouii il faut s'aider des propriétés des inhibiteurs et bien connaître tes courbes que ça soit sous forme hyperbolique ou celles de la méthode du double inverse.

Ici on te donne 2 courbes hyperboliques qui sont caractéristiques des enzymes michaéliennes donc la A est vraie (les courbes sigmoïdes c'est pour les enzymes allostériques). Ensuite, la B est fausse en partie. En effet, la 2 pourrait être la même enzyme que 1 mais mise en présence d'un inhibiteur NON compétitif car on voit que la Vmax est diminué pour la 2, or les inhibiteurs compétitifs ne modifient pas la Vmax. La C est vraie car la vitesse de réaction est directement proportionnelle à la concentration en enzyme donc plus tu as d'enzymes plus Vmax augmente. La D est vraie car pour la 1 Vmax augmente donc on peut penser que c'est un activateur allostérique (qui modifie Vmax) qui a été ajouté à 2 pour augmenter sa Vmax. Et la E est vraie aussi car quand tu augmente ta concentration en substrat, Vmax augmente aussi.

 

J'espère avoir répondu à tes questions sinon hésite pas !

 

[PEPETTE]

@Sanargon merci beaucoup pour toutes tes explications!!!!

 

J'ai encore une question mais cette fois ci sur les lipides je voulais savoir si tu pouvais m'éclairer sur les termes méthanolyse; hydrolyse alcaline 

je pense que je m'embrouilla dans. les QCM

 

Merci !

[Annémie]

il y a 12 minutes, PEPETTE a dit :

@Sanargon merci beaucoup pour toutes tes explications!!!!

 

J'ai encore une question mais cette fois ci sur les lipides je voulais savoir si tu pouvais m'éclairer sur les termes méthanolyse; hydrolyse alcaline 

je pense que je m'embrouilla dans. les QCM

 

Merci !

Salut !

 

Je te mets le lien d'un ancien sujet qui expliquait bien la distinction entre les 2 :

Si tu as d'autres questions n'hésite pas !

[PEPETTE]

Coucou j'ai encore besoin de vous !!

 

-je reviens sur ce que tu m'as dis @Sanargon les inhibiteurs compétitifs ne sont réversibles seulement si il y a un excès de substrat c'est bien ça ? 

-ensuite j'ai pas mal de questions concernant le TD de lipides que nous avons eu... et malheureusement nous n'avons pas les corrections détaillées donc je me tourne vers vous parce que vous êtes vraiment top!!

 

-https://zupimages.net/viewer.php?id=22/48/y2sx.png

https://zupimages.net/viewer.php?id=22/48/0b5k.png

 

Concernant ce qcm j'ai un peu de mal à savoir en fonction des bandes qui sont plus ou moins épaisses et à savoir exactement aussi comment lire la chromatographie 

Pourriez vous m'expliquer la démarche 

 

-https://zupimages.net/viewer.php?id=22/48/g6d8.png

Je ne comprends pas pourquoi la E est fausse 

 

-https://zupimages.net/viewer.php?id=22/48/m2jq.png

https://zupimages.net/viewer.php?id=22/48/gphu.png

 

Comment il faut lire je pense que ma question est un peu la même que la première...

 

-https://zupimages.net/viewer.php?id=22/48/hygz.png

https://zupimages.net/viewer.php?id=22/48/erqc.png

 

Alors lui je ne comprends rien du tout avec les Rf

 

Merci pour votre aide !

[cpassfacile]

Le 26/11/2022 à 14:19, Sanargon a dit :

La D est vraie car pour la 1 Vmax augmente donc on peut penser que c'est un activateur allostérique (qui modifie Vmax) qui a été ajouté à 2 pour augmenter sa Vmax. Et la E est vraie aussi car quand tu augmente ta concentration en substrat, Vmax augmente aussi.

coucou !! je reviens la dessus car tes explications me semblent tout à fait juste sauf que sur la correction du TD ces 2 items sont faux :( 

 

Le 26/11/2022 à 14:19, Sanargon a dit :

 Là l'AMP est un activateur compétitif donc il n'est pas allostérique de ce qu'on comprend d'après les courbes car il ne modifie pas Vmax. Après je saurai pas te dire si elle se comporte toujours comme ça vu qu'on est sur un exercice spécifique on va considérer que ça concerne que l'exercice.

 

pareil ici ça semble tout à fait logique or l'item est noté vrai

 

je ne comprend pas pourquoi, c'est bizarre

[Insolence]

Coucou @PEPETTE!

il y a une heure, PEPETTE a dit :

Concernant ce qcm j'ai un peu de mal à savoir en fonction des bandes qui sont plus ou moins épaisses et à savoir exactement aussi comment lire la chromatographie. Pourriez vous m'expliquer la démarche ?

Si on regarde notre chromatographie :

- en (1), sans traitement, on à un spot de PC et un spot de SM

- en (2), après traitement par une phospholipase, on à 1 spot d'AG, un petit spot de PC, un spot de LysoPC et un spot de SM qui n'a pas bougé (logique puisque les SM sont insensibles aux phospholipases). Déjà on devine que la phospholipase utilisée est soit une PLA1 soit une PLA2 puisque sont apparus des AG et des lysoPC. Cependant certaines PC ont résisté au traitement ce qui peut évoquer la présence d'etherlipides.

- en (3), après traitement par une sphingomyélinase, le spot des SM a disparu mais un spot de céramide est apparu, le spot des PC n'a pas bougé (logique puisque PC sont insensibles aux sphingomyélinases).

 

On passe aux questions :

A. La phospholipase utilisée est une phospholipase C → Faux puisqu'on a dit que c'était soit une PLA1 soit une PLA2
B. La sphingomyélinase utilisée possède aussi une activité de type phospholipase A1 → Faux, lors du traitement par sphingomyélinase, les PC n'ont pas bougé
C. Concernant la piste (2), l’hydrolyse des PC est incomplète → Vrai puisqu'il reste des lysoPC
D. La phospholipase utilisée peut être une phospholipase A2 → Vrai 
E. Concernant la piste (3), l’enzyme utilisée a libéré un diacylglycérol → Faux elle a libéré du céramide, il n'y a pas de glycérol dans la sphingomyéline 

 

il y a une heure, PEPETTE a dit :

Je ne comprends pas pourquoi la E est fausse 

Ce ne sont pas les insaturations qui permettent la saponification mais les liaisons ester.

 

il y a une heure, PEPETTE a dit :

Comment il faut lire je pense que ma question est un peu la même que la première...

 

Si on regarde la chromatographie :

- Avant traitement à la PLA2 : on a un spot au niveau des PE et un spot au niveau des PC

- Après traitement à la PLA2 : on a un spot au LysoPC, un spot au PC et un spot au PE. On conclue donc que les PC sont partiellement résistantes à la PLA2 tandis que les PE le sont totalement.  

 

A. Les PE ont été dégradées en lyso-PE (ou LPE). → Faux : il y a 0 LPE.

B. Les PC ont été dégradées en lyso-PC (ou LPC). → Marqué Vrai mais ambiguë car PC pas dégradées en totalité.

C. Les PE ne sont pas hydrolysées car elles ne sont dégradées que par les lysophospholipases. → Faux : ça n’a aucun sens les PE sont aussi sensible à la PLA2 que n’importe quel phospholipide.

D. Les LPE sont essentiellement sur le feuillet externe de la membrane plasmique. → Faux : petit piège : il n’y a pas de lysophospholipide dans la membrane plasmique car ils sont incapable de se maintenir en bicouche.

E. Des PC sont présentes sur le feuillet externe de la membrane plasmique. → Vrai : c’est du cours.

 

il y a une heure, PEPETTE a dit :

Alors lui je ne comprends rien du tout avec les Rf

J'avais déjà corrigé ce QCM donc je te renvoie à ce post :)

J'espère avoir pu t'aider