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bonjour, j'ai une petite question concernant la version classique ou moderne 

J'arrive pas à savoir quel type de version c'est qd dans des énoncé ils ne nous le disent pas explicitement. 

Merci de votre aide 

à l’instant, letsgopass a dit :

bonjour, j'ai une petite question concernant la version classique ou moderne 

J'arrive pas à savoir quel type de version c'est qd dans des énoncé ils ne nous le disent pas explicitement. 

Merci de votre aide 

ah eft je crois avoir compris par moi-même mais je suis pas sur

c'est pas quand RCPG précouplé à protéine G = moderne

RCPG non couplé = classique 

?

Posted

Bonjour, la vision classique des récepteurs et ce que l'on imaginait à l'époque : on pensait que les RCPG n'étaient pas précouplés à leurs protéines G. Mais avec le temps et l'amélioration des recherches on sait maintenant que le RCPG est précouplé à la protéine G et qu'ils fonctionnent essentiellement sous formes d'oligomères.

Le professeur Sénard met just en évidence l'évolution des connaissances sur ces récepteurs.

 

N'hésite pas à me dire si tu as bien compris. Bonne journée.

  • Solution
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Salut, @letsgopass

Si j'ai bien compris ta question, ça a aucun rapport avec le fait que le RCPG soit couplé ou non. 

En fait la version classique décrit un RCPG à l'état basal où le récepteur et la protéine G sont dissociés. Le récepteur peut se trouver soit dans un état activé "on" en présence de ligand ou dans un état "off" si il n'y a pas de ligand. Quand le récepteur réagit avec son ligand il va entraîner une modification conformationnelle du récepteur qui va recruter la protéine G qui va activer les enzymes, qui vont entraîner la production de seconds messagers et faire la réponse cellulaire. 

 

La vision moderne c'est que contrairement à la pensée moderne le récepteur ne fonctionne jamais seul il est soit organisé en homodimère/ hétérodimère ou oligomère. 

Par exemple dans le cours, le récepteur à la rhodopsine, il est regroupé en homodimère (dimères constitués de 2 unités identiques). Le récepteur au GABA, lui, c'est un hétérodimère de RCPG c'est à dire qu'il est constitué de 2 sous-unités différentes GBR1 et GBR2. 

De plus, dans la version classique, un RCPG est présent seul  à la membrane de la cellule et c'est la liaison à son ligand qui lui permet d'activer la protéine G correspondante. Mais en réalité dans la version moderne les récepteurs sont déjà précouplé aux différentes protéines G à l'état basal.  Donc quand le ligand va se fixer dessus, il va activer une voie particulière. 

 

En gros, pour te résumé, la vision classique, le RCPG quand il est activé il répond par une voie unique. Alors que dans la version moderne, on s'est rendu compte qu'en réalité c'était une voie d'activation un peu plus complexe qui mettait en jeu différents éléments qui sont cités dans le cours. 

Est ce que c'est clair pour toi ou tu veux que j'explique plus ? 

 

Posted
Le 10/11/2022 à 14:59, maracétamol a dit :

Salut, @letsgopass

Si j'ai bien compris ta question, ça a aucun rapport avec le fait que le RCPG soit couplé ou non. 

En fait la version classique décrit un RCPG à l'état basal où le récepteur et la protéine G sont dissociés. Le récepteur peut se trouver soit dans un état activé "on" en présence de ligand ou dans un état "off" si il n'y a pas de ligand. Quand le récepteur réagit avec son ligand il va entraîner une modification conformationnelle du récepteur qui va recruter la protéine G qui va activer les enzymes, qui vont entraîner la production de seconds messagers et faire la réponse cellulaire. 

 

La vision moderne c'est que contrairement à la pensée moderne le récepteur ne fonctionne jamais seul il est soit organisé en homodimère/ hétérodimère ou oligomère. 

Par exemple dans le cours, le récepteur à la rhodopsine, il est regroupé en homodimère (dimères constitués de 2 unités identiques). Le récepteur au GABA, lui, c'est un hétérodimère de RCPG c'est à dire qu'il est constitué de 2 sous-unités différentes GBR1 et GBR2. 

De plus, dans la version classique, un RCPG est présent seul  à la membrane de la cellule et c'est la liaison à son ligand qui lui permet d'activer la protéine G correspondante. Mais en réalité dans la version moderne les récepteurs sont déjà précouplé aux différentes protéines G à l'état basal.  Donc quand le ligand va se fixer dessus, il va activer une voie particulière. 

 

En gros, pour te résumé, la vision classique, le RCPG quand il est activé il répond par une voie unique. Alors que dans la version moderne, on s'est rendu compte qu'en réalité c'était une voie d'activation un peu plus complexe qui mettait en jeu différents éléments qui sont cités dans le cours. 

Est ce que c'est clair pour toi ou tu veux que j'explique plus ? 

 

 

Il y a 18 heures, cellulesouches a dit :

C'est bon pour toi ? @letsgopass

ahhh oui okey j'ai compris la distinction mais ça veut dire que dans les qcm on utilisera + la vison moderne qui est plus détaillée nn? 

  • Ancien Responsable Matière
Posted

Oui c'est ça ! Car de toute façon, ils ne vont pas s'attarder sur la vision classique dans la mesure où la vision moderne est beaucoup plus dense et complexe !

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