StabiloBoss Posted October 27, 2022 Posted October 27, 2022 Bonjour à tous je n'ai pas très bien compris cette notion, en gros l'inhibiteur compétitif se fixe sur le même site de liaison que le substrat mais du coup si il se fixe il empêche la liaison de substrat à l'enzyme donc il n'y a pas de réaction enzyme-substrat ? le problème c'est que dans la diapo suivante on dit que la vmax, donc vitesse initial théorique n'est pas changée, donc il y a quand même eu une réaction enzyme -substrat même si l'inhibiteurs a pris la place du substrat ? Quote
Solution ju18 Posted October 27, 2022 Solution Posted October 27, 2022 Salut ! En gros, lorsque tu as ton inhibiteur compétitif dans ta solution, il va bien venir prendre la place du substrat sur le site actif de l'enzyme : le substrat ne peut donc pas se fixer sur cette enzyme-là. Mais l'inhibiteur ne se fixe pas sur toutes les enzymes de la solution : le substrat va réussir à se fixer sur certaines. Donc la Vmax est bien inchangée, puisque pour les enzymes ayant un substrat fixé, la réaction va se faire normalement, la vitesse n'est pas affectée. C'est uniquement l'affinité qui est changée. Ça a répondu à ta question ? Ou c'est pas très clair ? purproduitdusud 1 Quote
StabiloBoss Posted October 27, 2022 Author Posted October 27, 2022 slt ouuii ça à répondu à ma question et c'était super clair ;) ju18 1 Quote
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