Jump to content

Ponts disulfures, modifications post-traductionnelles


Go to solution Solved by Aminarthrose,

Recommended Posts

  • Tuteur
Posted

Bonjour, je n'ai pas compris lorsque des ponts disulfures ont lieu sur des peptides différents et que cela entraîne la synthèse de protéines composés de plusieurs sous-unités, ça veut dire quoi ? :)

  • Ancien Responsable Matière
Posted

Salut,

En gros si entre deux sous unité t'a un pont disulfure (=== LIAISION COVALENTE), les deux sous unités forment une protéine puisqu'elles sont attachés par cette liaision IRREVERSIBLE etc....

Cette liaison peut permettre entre autres de lier des sous unités peptidiques entre elles.

J'espère que c'est claire ! 

  • Membre du Bureau
Posted

Bonsoir ^^

Je vais avoir du mal à expliquer plus que ce que tu n'as déjà dit, au final ça forme une protéine qui est composée de plusieurs "sous-protéines" = "sous-unités".

L'exemple de la prof est les immunoglobulines mais un qu'on a + travaillé est la protéine G par exemple (3 ss-unités 1\alpha; 1\beta; 1\gamma) ou encore les protéines de transport type dynéine avec plusieurs chaines lourdes pour pouvoir "marcher" et des chaînes légères pour lier la cargaison.

J'espère que c'est plus clair, et si je raconte des bêtises n'hésitez pas à me corriger 😅

  • Tuteur
Posted

Zut , j'ai pas bien compris, en gros la traduction de la protéine continu au niveau de la membrane du RE et comme c'est un enchaînement d'acides aminés, il peut y avoir des ponts disulfures entre les soufres présents dans les cystéine mais à partir de là je comprend plus, en quoi ça forme des sous unités, en mode c'est des paquets ? :)

  • Ancien Responsable Matière
Posted
il y a 8 minutes, C2912 a dit :

Zut , j'ai pas bien compris, en gros la traduction de la protéine continu au niveau de la membrane du RE et comme c'est un enchaînement d'acides aminés, il peut y avoir des ponts disulfures entre les soufres présents dans les cystéine mais à partir de là je comprend plus, en quoi ça forme des sous unités, en mode c'est des paquets ? :)

Hellow 

En fait tu va avoir des ponts dissulfures, et ces ponts vont permettre notamment le repliement de la protéine. Ce repliement il va permettre à la protéine d’acquérir de nouvelles fonctions.

Les sous unités c’est comme ce que vous verrez en bio molécule. En fait c’est juste des peptides qui sont attacher entre eux.Et c’est ce qui permet la création de la protéine. C’est plus clair pour toi ou tu veux que je développe plus? 

 

  • Ancien Responsable Matière
  • Solution
Posted
il y a 1 minute, C2912 a dit :

@Aminarthrose oui je viens bien que tu développe un peu plus si ça t'embête pas, ce serait gentil :)

Pas de soucis tqt pas !

Alors tu va avoir ton peptide qui est un enchaînement d’AA. Ensuite l’enchaînement de peptides crée une protéine. 
En fait la chaîne de peptide elle va pas rester linéaire, elle va subir des remaniements durs ont propriétés physico-chimiques des AA. La protéine elle va s’organiser spontanément en structure tridimensionnelle mais avant ça elle passe par des phases intermédiaires: c’est la ou on va avoir les structure qui apparaissent:

-La structure primaire c’est juste l’ordre dans lequel les AA sont lié.

-La structure secondaire c’est la confirmation 3D de la protéine sans modification de la structure primaire, tu va juste avoir des liaisons hydrogènes qui apparaissent pour former la forme 3D: 

 

La tu va avoir 2 “domaines”:

-Les hélices alphas (c’est des chaînes qui sont enroulée sur elles mêmes (comme si c’était un ressort)

-les feuillets beta qui sont reliés par des liaisons hydrogènes (comme une échelle en gros).

 

Puis tu as la structure tertiaire : c’est l’organisation dans l’espace des hélices alpha et feuillets beta les uns par rapport aux autres: tu va avoir l’apparition de sous unités :

- les alphas purs

-les alphas/beta 

-les beta pur 

 

Et enfin la structure quaternaire qui est l’association de plusieurs peptides déjà sous forme tertiaires (donc avec les sous unités) : ça forme un monomère et donc ça permet à la protéine d’acquérir une nouvelle fonction. 
Donc vu que les ponts cysteines ils sont impliqués dans la structure primaire de la protéine, ça permet le remaniement et donc le repliement du peptide qui formera la protéine. Et les sous unités vont juste permettre au peptide d’être bien formé comme il faut et de pouvoir ensuite atteindre la structure quaternaire qui est l’association de plusieurs peptides. C’est plus clair maintenant? (Je viens de faire un cours de biomol mdrr vous en faites pas vous reverrez ça bien comme il le faut)

 

Si c’est toujours pas clair dis le moi tqt !

si tu as d’autres questions n’hésite surtout surtout pas !!

 

Bon courage ☺️

  • Tuteur
Posted

@Aminarthrose Merci bcp d'avoir pris le temps de répondre! je pense que j'ai à peu près compris :) J'en profite pour poser une dernière question qui me préoccupe: sur le cours du jour on a vu que il pouvait y avoir des protéines transmembranaires formées au niveau du RE ça OK mais dans un autre sujet du forum, il a été pris l'exemple des RCPG sauf que cela si j'ai bien compris ils sont sur la membrane de la CELLULE, donc ou est le lien entre la fabrication des protéines transmembranaires qui sont ancrées dans la membrane du RE et les protéines transmembranaires style RCPG dans la membrane de la CELLULE ? :)

  • Ancien Responsable Matière
Posted
il y a 3 minutes, C2912 a dit :

@Aminarthrose Merci bcp d'avoir pris le temps de répondre! je pense que j'ai à peu près compris :) J'en profite pour poser une dernière question qui me préoccupe: sur le cours du jour on a vu que il pouvait y avoir des protéines transmembranaires formées au niveau du RE ça OK mais dans un autre sujet du forum, il a été pris l'exemple des RCPG sauf que cela si j'ai bien compris ils sont sur la membrane de la CELLULE, donc ou est le lien entre la fabrication des protéines transmembranaires qui sont ancrées dans la membrane du RE et les protéines transmembranaires style RCPG dans la membrane de la CELLULE ? :)

Mais avec grand plaisir c'est normal !!

 

Du coup je te conseille d'aller voir le message de ma magnifique co-RM qui à répondue à cela dans le sujet en question : "translocation co-traductionnelle" et tu me dis si tu comprend toujours pas okay? ;)

Posted

Bonjour @Aminarthrose ton explication avec la biochimie c’était super claire j’avais pas dû tout  fait le lien juste du coup les chaperonnes permette le passage de structure 1 en structure 2(hélice à et feuillet B ) c’est ça ? 

  • Ancien Responsable Matière
Posted
Il y a 7 heures, Evanninho a dit :

Bonjour @Aminarthrose ton explication avec la biochimie c’était super claire j’avais pas dû tout  fait le lien juste du coup les chaperonnes permette le passage de structure 1 en structure 2(hélice à et feuillet B ) c’est ça ? 

Coucouu @Evanninho

Alors les protéines chaperonnes elles vont agir au niveau du repliement des protéines effectivement en empêchant les chaînes mal repliés de s’agréger et elle va leur donner une nouvelle chance après de former une protéine. Étant donnée qu’elle agit sur le repliement des protéines et notamment au niveau des chaînes mal repliés, je dirais qu’elle agit au niveau de la structure secondaire. Mais étant donnée que c’est pas préciser dans le cours je pense que ce n’est pas à savoir, et vu que je suis pas sûr de mes propos aussi mdrrr je préfère ne pas m’avancer dessus.

 

Juste retiens le rôle des protéines chaperonnes que vous allez bien revoir en biomol normalement ☺️

 

Je sais pas si c’est plus clair ou si je t’ai vraiment aidée, dis moi si c’est pas le cas 😅

Join the conversation

You can post now and register later. If you have an account, sign in now to post with your account.
Note: Your post will require moderator approval before it will be visible.

Guest
Reply to this topic...

×   Pasted as rich text.   Paste as plain text instead

  Only 75 emoji are allowed.

×   Your link has been automatically embedded.   Display as a link instead

×   Your previous content has been restored.   Clear editor

×   You cannot paste images directly. Upload or insert images from URL.

  • Recently Browsing   0 members

    • No registered users viewing this page.
×
×
  • Create New...