Responsable Matière davidd Posted September 15, 2022 Responsable Matière Posted September 15, 2022 (edited) Bonjour, Je ne comprends pas très bien comment un inhibiteur " suicide " ortosterique peut-il être non compétitif avec le substrat et donc qu'elle est la différence avec un orthosterique compétitif ? De ce que j'ai compris la seule différence est au niveau des liaisons covalentes, mais je n'en suis pas certains et en quoi des liaisons covalentes influent sur la compétitivité, car après tout une fois l'enzyme " bouché" elle est bouchée non ? ( je ne sais pas si j'ai été clair, mais si quelqu'un peut m'expliquer je veux bien ) Merci d'avance David Edited September 15, 2022 by davidd Quote
Ancien Responsable Matière Lulu_le_Fou Posted September 15, 2022 Ancien Responsable Matière Posted September 15, 2022 (edited) Salut, C'est le sujet qui fait débat aujourd'hui N'hésite pas à regardez la barre de recherche, elle est passé plusieur fois je crois :) Alors il me semble (je suis pas trop sure) que la liaison covalente est irréversible donc pas de notion de compétitive puisque quand l'aspirine se fixe, l'enzyme est comme tu dit bouché pour de bon (elle ne pourra plus rien faire) Alors qu'avec des liaisons réversibles (liaisons ioniques par exemple), il y a notion de compétitivité puisque l'enzyme n'est pas " bouché " indéfiniment, elle va un moment donné se délier du ligand et donc celui qui est en plus grande quantité va se lier par la suite Je laisse aux rms de vérifier , la j'ai juste suivie mon intuition ! Bonne soirée Edited September 15, 2022 by Lulu_le_fou manganésium, davidd and cellulesouches 3 Quote
Ancien Responsable Matière Solution cellulesouches Posted October 5, 2022 Ancien Responsable Matière Solution Posted October 5, 2022 Salut! Désolé de répondre très très tard... Ce qu'a dit @Lulu_le_fou est vrai et tu as très bien compris le fonctionnement: -Inhibiteur suicide orthostérique: C'est ton médicament qui va se fixer donc directement sur le site catalytique à la place du substrat mais de manière covalente. De ce fait, il ne peut plus bouger et tu seras obligé de re synthétiser une nouvelle enzyme pour à nouveau faire marcher le processus.-Inhibiteur orthostérique compétitif: c'est cette fois ci ton médicament qui va se lier sur le site catalytique MAIS il peut être déplacé et remplacé à nouveau par le substrat. C'est pour ça qu'il y a la notion de compétition car dans l'autre cas, il n'y a aucune compétition parce que quelque soit la concentration de substrat présent, le médicament est fixé pour de bon! manganésium and davidd 2 Quote
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