Anti Posted December 8, 2021 Posted December 8, 2021 Bonjour ! je n'ai pas très bien compris le fonctionnement de l'UPS surtout le rôle des protéines E1, E2 et E3... Et quel est la différence entre le complexe E2/E3 et le protéasome ?? Merci Quote
Solution ThomHTAs Posted December 8, 2021 Solution Posted December 8, 2021 Salut Alors commençons par le commencement : Le protéasome est une structure protéique qui va dégrader des protéines qui sont justement ubiquitinylé. Tu peux imager ca en te disant que le protéasome est une usine de recyclage protéique de la cellule. Elle dégrade les protéines qui sont ubiquitinylé en petit Acide aminé qui vont être réutilisés. L'ubiquitine son rôle c'est de marquer les protéines à dégrader par le protéasome. Cela se fait en 3 étapes : Premièrement : L'E1 va faire une liaison thioester avec l'Ub tout cela en utilisant 1 molécule d'ATP. Deuxièmement : L'E1 transfère son UB à l'E2 qui forme un complexe avec son ami l'E3 appelé l'Ubiquitine Ligase. Donc à la fin de cette étape tu as un complexe E2-E3 + UB et c'est ce complexe qui va aller reconnaître tes protéines à dégrader. Troisièmement : Le complexe E2/E3 + UB reconnait une protéine à dégrader se lie a cette dernière et transfère son UB. Quatrièmement : L'E1 (fait son retour) est transfère directement des UB au complexe : E2/E3 + protéines. Le but est d'arriver à au moins 4UB. Cinquièmement : Le protéasome reconnait ces séquences plusieurs UB : polyubiquitinylation et donc il va protéolyser la protéine. J'espère que cela a pu t'éclairer. Bon courage pour les révisions et que la force soit avec toi !!! sarafraichit and FabienDespascito 2 Quote
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