Sophia Posted October 23, 2015 Posted October 23, 2015 Bonjour bonjour , aujourd'hui nous avons fait la transamination durant le cour de Biomol. Mais , comme je n'est pas compris en cour mon cour est donc très fou à ce sujet. Si possible j’aimerais bien qu'une âme charitable m'explique cette réaction ! Merci beaucoup , et surtout bonne chance !
RedKill65 Posted October 23, 2015 Posted October 23, 2015 Bonsoir bonsoir, alors le principe de base de la transamination est l'échange d'azotes (NH2) entre acide aminés et acide cétonique. La présence du P de pyridoxal est nécessaire pour cette réaction ! Je vais faire de mon mieux pour que ça soit clair et que tu puisses comprendre -L'arrivée d'un acide aminé va déplacer liaison covalente et grâce à une condensation de type base de Schiff entre fonction aldéhyde du P de pyridoxal et fonction (alpha)-aminéé de l'acide aminée tu vas obtenr liaison imine : C'est l'ALDIMINE. -Ensuite tu vas avoir une isomérisation qui va conduire à une forme cétimine. Puis hydrolyse en milieu acide de la cétimine libérant P de pyridoxamine et un acide (alpha)-cétonique. La t'as la première étape. Et la deuxième étape constitue la donnation du NH2 du P de pyridoxamine à un autre acide (alpha)-cétonique qui deviendra à la suite de cette réaction un acide aminé. La transamination c'est donc le changement d'un acide aminé donneur de NH2 en acide (alpha)-cétonique après avoir fait son don et le changement d'un acide (alpha)-cétonique en acide aminé après avoir accepté le NH2 et tout ça par l'intermédiare du P de pyridoxal Pour info la transamination permet la dégradation des acides aminés Voila j'espère avoir été clair bonne soiréé!
RedKill65 Posted October 23, 2015 Posted October 23, 2015 Cependant c'est à confirmer par un type un peu plus expérimenté parce que je peux dire des conneries ^^
Solution Ptizêtreninja Posted October 23, 2015 Solution Posted October 23, 2015 Bonsoir Sophia. J’étoffe l’explication de RedKill65 en ce qui concerne les principes généraux de cette réaction biochimique. La transamination est catalysée par des enzymes appelées transaminases ou amino-transférases qui utilisent comme coenzyme le phosphate de pyridoxal. Elle consiste en la permutation de la fonction amine d’un acide α-aminé avec la fonction cétone d’un acide α-cétonique. L’acide α-cétonique co-substrat des transaminases est systématiquement l’α-cétoglutarate, un intermédiaire du cycle de Krebs. En revanche, il existe autant de transaminases que d’acides α-aminés. Les deux plus abondantes sont la transaminase de l’alanine (ALAT) et la transaminase de l’aspartate (ASAT), exprimées fortement dans le foie, le coeur et le muscle. Leur dosage plasmatique permet de diagnostiquer des phénomènes de cytolyse (hépatite, infarctus du myocarde). Pour ce qui est de la réaction biochimique en elle même, je te propose un format plus rédigé que celui de ton confrère (à ne pas connaître dans le détail !) : • Initialement, la fonction aldéhyde du pyridoxal-phosphate est lié de manière covalente à la fonction ε-aminée d’une lysine de l’apoenzyme via une liaison imine (base de Schiff). • Dans un premier temps, la fonction α-aminée de l’acide aminé substrat déplace la lysine du site actif et se lie de manière covalente à la fonction aldéhyde du pyridoxal-phosphate via une liaison imine pour constituer une aldimine. • Sous l’effet attracteur de l’azote N+ du pyridoxal-phosphate (« puits à électrons »), il s’en suit la perte d’un H+ du carbone Cα de l’acide aminé, des mouvements de délocalisation d’électrons,et le déplacement de la liaison imine à l’origine de la formation d’une cétimine. • La base de Schiff est ensuite hydrolysée (H2O) et l’attaque électrophile du proton H+ régénère le CH2 du noyau pyridine. Un acide α-cétonique et la pyridoxamine-phosphate sont ainsi libérés. • La transamination est ensuite réalisée en sens inverse pour le second substrat qui est systématiquement l’acide α-cétoglutarique (ou α-cétoglutarate) convertit en acide glutamique (ou glutamate).
Ptizêtreninja Posted October 23, 2015 Posted October 23, 2015 À ce propos, comme je vois que RedKill65 en parle, la transamination est la première étape de que l’on appelle le catabolisme de la fonction amine. Elle permet de transformer les acides aminés en substrats énergétiques (alanine en pyruvate, aspartate en oxaloacétate). J’ajoute un instant curiosité, et là c’est du pur bonus (à ne pas apprendre), mais je pense que ça peut vous aider à faire des liens entre différents éléments que vous avez vu en cours de Biomolécules. Comme vous le savez maintenant, la transamination s’accompagne systématiquement de la consommation d’un α-cétoglutarate (convertit en glutamate). Il est donc nécessaire de régénérer ce dernier. Le boulot est effectué par une enzyme particulière, la glutamate déshydrogénase qui catalyse la réaction suivante : glutamate + NADP+ + H2O ➩ α-cétoglutarate + NADPH, H+ + NH4+ Cette enzyme génère donc des ions ammonium (NH4+), toxiques s’ils s’accumulent dans le sang, et nécessite donc un système de détoxification organisé en trois temps : 1 - La synthèse de la glutamine (dans les tissus) dont le Pr. Bertrand PERRET vous a dit être l’acide aminé circulant (plasmatique) le plus abondant ainsi qu’une forme de stockage du NH3. Cette réaction est catalysée par la glutamine synthétase : glutamate + ATP + NH4+ ➩ glutamine + ADP, Pi 2 - La synthèse de l’urée (dans le foie), une forme d’élimination du NH3. Dans un premier temps, la glutamine est hydrolysée par la glutaminase : glutamine + H2O ➩ glutamate + NH4+ Et là on rejoint une nouvelle fois votre cours de Biomolécules, le NH4+ va ensuite entrer dans le cycle de l’urée (ou uréogénèse) et donner naissance in fine à l’arginine qui sera clivée par l’arginase : arginine + H2O ➩ urée + ornithine 3 - L'excrétion du l'urée (dans le rein), évacuée dans les urines.
Hana21 Posted October 24, 2015 Posted October 24, 2015 Bonjour pour ma part je trouve que vous avez très bien expliqué, merci de ces précisons mais moi j'aurai une question pour vraiment imprimer le truc dans ma tête, d'après tout ce que vous venez de dire, on considère donc l'oxaloacétate (produit de transamination de Asp) comme un acide alpha cetonique du coup ?
Ptizêtreninja Posted October 24, 2015 Posted October 24, 2015 Bonjour Hana21. Oui tu as parfaitement raison, l'oxaloacétate est un acide α-cétonique. Sa formule est : COOH - CO - CH2 - COOH. Si tu te rappelles, le Pr. Hugues CHAP vous a expliqué la nomenclature grecque qui donne pour cette molécule : COOH - CO(α) - CH2(β) - COOH(γ). Tu vois donc bien que la fonction cétone de l'oxaloacétate est en position α.
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