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protéosome


Go to solution Solved by ThomHTAs,

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Bonsoir @bachri

Alors commençons par le commencement : Le protéasome est une structure protéique qui va dégrader des protéines qui sont justement ubiquitinylé. Tu peux imager ca en te disant que le protéasome est une usine de recyclage protéique de la cellule. Elle dégrade les protéines qui sont ubiquitinylé en petit Acide aminé qui vont être réutilisés.

 

L'ubiquitine son rôle c'est de marquer les protéines à dégrader par le protéasome. Cela se fait en 3 étapes 

 

Premièrement : L'E1 va faire une liaison thioester avec l'Ub tout cela en utilisant 1 molécule d'ATP. 

 

Deuxièmement  : L'E1 transfère son UB à l'E2 qui forme un complexe avec son ami l'E3 appelé l'Ubiquitine Ligase. Donc à la fin de cette étape tu as un complexe E2-E3 + UB et c'est ce complexe qui va aller reconnaître tes protéines à dégrader.

 

Troisièmement : Le complexe E2/E3 + UB reconnait une protéine à dégrader se lie a cette dernière et transfère son UB. 

 

Quatrièmement : L'E1 (fait son retour) est transfère directement des UB au complexe : E2/E3 + protéines. Le but est d'arriver à au moins 4UB. 

 

Cinquièmement : Le protéasome reconnait ces séquences plusieurs UB : polyubiquitinylation et donc il va protéolyser la protéine.

 

J'espère que cela a pu t'éclairer.

Bon courage pour les révisions et que la force soit avec toi !!!

Posted
il y a 28 minutes, ThomHTAs a dit :

 

 

Quatrièmement : L'E1 (fait son retour) est transfère directement des UB au complexe : E2/E3 + protéines. Le but est d'arriver à au moins 4UB. 

 

 

Merciiii beaucouppp tout est clair sauf la 4eme étape j'ai pas trop compris le but du retour d'E1

 

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