RCPG

[camcam0412]

Bonjour pour les RCPG je comprends pas en quoi le complexe phosphorylé beta arrestine permet une protection par ce que ont dit que il peut toujours continuer à signaler quand il est dans les endosomes.. 

Merci d'avance !!

[Sulnac]

Bonjour, après activation d'un RCPG donc dissociation et signalisation par la protéine G, le récepteur est phosphorylé par une kinase : GRK. La protéine G ne peut se fixer que sur un récepteur non phosphorylé. La désensibilisation est un phénomène lié à cette phosphorylation qui maintient la dissociation de la protéine G et du récepteur, la sensibilité au signal diminue. La β-arrestine se lie au récepteur phosphorylé et favorise son internalisation dans un puits de clathrine. Ce puits de clathrine formera un endosome, il permettra alors le recyclage du récepteur (alors déphosphorylé) vers la membrane plasmique ou sa dégradation par fusion de l’endosome avec un lysosome, dans ce cas, il faudra synthétiser de nouveaux récepteurs pour qu’il puisse y avoir une nouvelle stimulation. La β-arrestine participe aussi l’activation de voies de signalisation cellulaire.

[choLOLApine]

saluut! je confirme la réponse de @Sulnac

Il y a 23 heures, camcam0412 a dit :

par ce que ont dit que il peut toujours continuer à signaler quand il est dans les endosomes.. 

juste pour éviter l'ambiguité sur cette partie, comme ça a été dit plus haut le récepteur est insensible dès l'instant où il a été phosphorylé par la GRK, donc il ne peut absolument pas continuer à signaler une fois qu'il a été internalisé dans les endosomes, d'autant plus que ce serait de toute façon impossible puisque ses ligands ne traversent pas la membrane, j'espère que c'est plus clair pour toi!  

[camcam0412]

ok merci !! mais c'est pour ca je trouvais ca bizarre qu'il puisse continuer à signaler... Merci !