SDS

[Chpoum]

 

je n'arrive pas du tout a comprendre les items C D et E ni savoir comment les aborder 

si qq pourrait m'expliquer svp 

 

QCM 14 On réalise une électrophorèse monodimensionnelle sur gel de polyacrylamide (PAGE) d’une protéine de 600 kDa en présence de SDS et/ou présence de ß mercapto-ethanol. Dans une première expérience avec seulement le SDS, on obtient 2 bandes de poids moléculaire 300 et 100 kDa .Dans une deuxième expérience en présence de SDS et de ß-mercapto-ethanol, on obtient 2 bandes de poids moléculaire 100 et 50 kDa.

 

Choisir la ou les proposition(s) exacte(s) :

A. La protéine présente plusieurs sous unités.
B. La protéine présente 2 types de sous unités donc elle est dimérique.

C. La protéine possède au minimum 7 chaines polypeptidiques.

D. La protéine possède au maximum 11 chaines polypeptidiques.

E. La protéine possède au maximum 5 ponts disulfures.

[nemnémo-raux]

Coucou @Chpoum!!!

 

En fait on te dit qu'avec SDS, la protéine de 600kDa donne deux bandes, une de 300kDa et une de 100kDa. Or, tu veux avoir en tout 600kDa. Une bande peut cacher plusieurs chaînes peptidiques, tant qu'elles font le même poids. Tu ne peux pas avoir deux fois la chaîne de 300kDa car sinon ça ferait 700kDa (300 + 300 + 100). Il ne te reste qu'une solution, soit une chaîne de 300kDa et trois chaînes de 100kDa. On a ainsi 600kDa. 

 

Ensuite, il te faut regarder toutes les possibilités. A la suite de l'action du bêta-mercaptoéthanol, tu as une bande de 100kDa (pouvant cacher plusieurs chaînes) et une bande de 50kDa (pouvant cacher plusieurs chaînes): 

 

 1) Soit tes chaînes de 100kDa ne bougent pas car elles ne contiennent pas de ponts disulfure. Dans ce cas c'est ta chaîne de 300 qui va se décomposer en 6 chaînes de 50kDa (6x50 = 300). On aura donc ici 6 ponts disulfure, et 9 chaînes polypeptidiques (6 de 50kDa et 3 de 100kDa).

 

2) Soit toutes tes chaînes bougent : Celle de 300kDa se scinde en 3 de 100kDa, et celles de 100kDa en 6 de 50kDa. Tu obtiens le même résultat.

 

3) Soit, tu pousses le bouchon plus loin encore et de la chaîne de 300kDa, tu ne gardes que 1 chaîne à 100kDa, et tu fais passer les 2 chaînes de 100kDa à 50 kDa. Ca te fait donc 11 chaînes polypeptidiques et 8 ponts disulfures. 

L'item D passe donc vrai, ainsi que le A. 

 

Vous avez fait ce qcm en TD ? 

[Chpoum]

il y a 26 minutes, nemnemo-rreur a dit :

Coucou @Chpoum!!!

Tu pourrais me donner la correction de ce qcm ? 

 

En fait on te dit qu'avec SDS, la protéine de 600kDa donne deux bandes, une de 300kDa et une de 100kDa. Or, tu veux avoir en tout 600kDa. Une bande peut cacher plusieurs chaînes peptidiques, tant qu'elles font le même poids. Tu ne peux pas avoir deux fois la chaîne de 300kDa car sinon ça ferait 700kDa (300 + 300 + 100). Il ne te reste qu'une solution, soit une chaîne de 300kDa et trois chaînes de 100kDa. On a ainsi 600kDa. 

 

Ensuite, il te faut regarder toutes les possibilités. A la suite de l'action du bêta-mercaptoéthanol, tu as une bande de 100kDa (pouvant cacher plusieurs chaînes) et une bande de 50kDa (pouvant cacher plusieurs chaînes): 

 

 1) Soit tes chaînes de 100kDa ne bougent pas car elles ne contiennent pas de ponts disulfure. Dans ce cas c'est ta chaîne de 300 qui va se décomposer en 6 chaînes de 50kDa (6x50 = 300). On aura donc ici 6 ponts disulfure, et 9 chaînes polypeptidiques (6 de 50kDa et 3 de 100kDa).

 

2) Soit toutes tes chaînes bougent : Celle de 300kDa se scinde en 3 de 100kDa, et celles de 100kDa en 6 de 50kDa. Tu obtiens le même résultat.

 

Avoir la correction m'aiderait bcp ! Je ne veux pas t'induire en erreur 

Alors justement c'est la d'ou vient mon problème, j'ai deux corrections de cet item ‍ Une qui donne AD de vrai et l'autre qui donne ACDE de vrai mais après c'est juste le principe que je n'arrive pas à saisir 

[nemnémo-raux]

Coucou !!! j'ai édit mon post en haut : j'ai rajouté un petit 3.

J'espère que ça te permet de mieux comprendre...

 

Bisous lipidiques