élagage protéines

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Slt !

 je comprends pas trop cette phrase du cour "élagage des oligosaccharides N-liés des protéines du RE est associé au repliement correct de ces protéines," . Je vois pas trop la logique. Il peut avoir élagage sans pour autant que la protéine soit correctement plié non ?

 

merci !

[Honorine]

 Coucou!

 

Pour résumer et que ce soit "clair":

Dans le cadre du contrôle-qualité des protéines du RE, les lectines, ayant une affinité particulière pour certains sucres, reconnaissent le groupement oligosaccharide N-lié modifié de la protéine à tester.

Mais les lectines possèdent également une activité chaperonne : elles vont reconnaitre les segments hydrophobes accessibles des protéines mal repliées. 

Reconnues par les lectines, ces protéines mal repliées seront alors soumises au contrôle-qualité (qui va se faire dans la lumière du RE).

Au cours du contrôle-qualité, le groupement oligosaccharide N-lié des protéines mal repliées va être clivé petit à petit (c'est à dire élagué), pour "laisser la chance" aux protéines chaperonnes de leur faire acquérir leur bonne conformation. Soit les protéines chaperonnes réussissent, soit elles échouent et les protéines seront alors dégradées.

 

Pour reprendre la phrase du cours, l'élagage des oligosaccharides N-liés des protéines du RE est associé au repliement correct de ces protéines, puisque c'est grâce à cet élagage que la protéine pourra être prise en charge par des chaperonnes et devenir correctement pliée. 

 

J'espère avoir bien compris ta question et que la réponse est assez claire... n'hésite pas à me faire savoir si ce n'est pas le cas.

Courage 

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Merci !  Du coup le clivage permet d éliminer le segment hydrophobe  accessibles ?

Edited October 19, 2021 by N31100