Dynamo Posted August 2, 2015 Posted August 2, 2015 Bonjour,Je continue avec mes révisions de biomolécules, et concernant la partie "acides aminés & protéines", j'aurais besoin d'éclaircir ces quelques points : 1. Quelle est la différence entre l'électrophorèse avec SDS et le support SDS-PAGE? 2. Les électrophorèses sur support solide avec SDS et SDS-PAGE séparent t-elles par la charge et par le poids moléculaire? 3. Pourquoi dans le tableau de nomenclature, l'histidine n'est-il pas cité dans les acides diaminés comme c'est le cas plus loin dans le polycopié? 4. Pourquoi dit-on de l'arginine et de l'histidine qu'ils sont diaminés alors qu'ils possèdent 3 groupements amine? 5. Peut-on dire de la tyrosine qu'elle est à la fois un acide aminé hydroxylé et un acide aminé aromatique, alors qu'elle n'apparait pas dans la liste des monoacides monoaminés alcools? 6. Avec l'ortho-phtalaldéhyde (OPA), le groupement R de l'acide aminé reste t-il intact? 7. La carbamyl phosphate synthétase (CPS I) produit-elle le carbamyl-phosphate à partir de NH4+ ou à partir de NH3+? 8. A quoi correspond le "gamma" dans "gamma-Glu-Cys-Gly"? 9. Que sont les "liaisons de coordination" qui lient Cys et His à Zn dans une structure en doigt de zinc? 10. Qu'apporte la méthode à l'acide bicinchoninique par rapport à la réaction du Biuret?Je vous remercie par avance pour vos réponses et vous souhaite une bonne continuation et un bon dernier mois de vacances!
Eline Posted August 18, 2015 Posted August 18, 2015 Salut! comme d'hab je répond a ce que je peux 1. Le SDS: c'est ce qui permet de dissocier les monomères (structure quaternaire). PAGE: POLYACRYLAMIDE GEL ELECTROPHORESIS, c'est juste le support qui permet de séparer les protéines selon leur taille. 2. SDS-PAGE: on a donc des protéines dénaturées, toutes chargées négativement (SDS) qui vont migrer selon leur taille/poids moléculaire. 3 et 4. On utilisait le terme d'aa basique donc je ne peux te répondre. 5. Je suppose que c'est parce que la tyrosine est très peu ionisable par rapport aux autres aa ayant un groupement OH, elle est hydrophobe. Elle se comporte plus comme un aromatique donc. 8. Le gamma est là pour préciser que la liaison entre Glu et Cys se fait par le COOH (de Glu) lié au carbone gamma (2ème carbonne après l'alpha) et non pas par le COOH lié au carbonne alpha comme habituellement dans les enchaînements peptidiques. voila voila
Dynamo Posted August 18, 2015 Author Posted August 18, 2015 Bonsoir Eline,Merci beaucoup pour tes explications, c'est plus clair pour moi maintenant Merci d'avoir pris le temps de me répondre, et bonne soirée!
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