MélissaR Posted October 29, 2013 Posted October 29, 2013 Bonjour! Le fer ferreux de la myoglobine et de l'hémoglobine s'hybride dans les 2 cas avec les mêmes éléments? J'ai marqué dans mon cours: 4 li de coordinations avec 4 hèmes (noyau tétrapyrole + Fe++) 2 li de coordination avec 2 His (myoglobine) Est-ce que c'est bien ca? Merci bcp pour votre aide!!
Solution fanny40 Posted October 29, 2013 Solution Posted October 29, 2013 Salut, Alors l'hème est composé d'un noyau tétrapyrole et d'un fer ferreux. Le fer ferreux peut faire 6 liaisons de coordinations. Il en fait 4 avec les azotes du noyau tétrapyrole. Ensuite il en fait une avec un azote de l'His F8, ce qui crée une tension car ça décale le fer par rapport au centre de l'hème. C'est donc quand la dernière liaison de coordination avec l'O2 se forme que le fer se recentre. La dernière liaison peut se faire avec l'O2 mais aussi avec le CO. Dans l'hémoglobine, il y a 4 hèmes donc une molécule d'hémoglobine peut se lier avec 4 O2. Dans la myoglobine, il n'y en a qu'une, mais ça marche de la même façon. Il faut juste aussi se rappeler que l'hémoglobine a un effet allostérique coopératif entre ces 4 sous-unités qui permet une fixation plus facile de l'O2 si une molécule c'est déjà fixé sur une des sous-unités. Voilà, j'espère avoir répondu à tes doutes, n'hésite pas à redemandez des explications si je n'ai pas été très claire !
adelemontagne Posted October 29, 2013 Posted October 29, 2013 Bonsoir ! Il me semblait que le prof avait dit que quand l'ox est libere il y a relachement de la structure de l'hemoglobine mais dans le poly du tat cest l'inverse. Donc l'hemoglobine est relachee apres captation de l'ox ? Merci
Guest Jeffrey Posted October 29, 2013 Posted October 29, 2013 Oui c'est bien ça : la liaison à l'oxygène permet de stabiliser la structure en relâchant l'hème (qui était "bombé" par la liaison à l'His F8) Bon courage pour demain
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