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QCM pack poly


Go to solution Solved by OxyGenS,

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salut,

une question sur ce QCM:

 

3xz4.png

 

La D et la E sont comptées fausse car ce ne sont pas des techniques de séparation mais d'analyse

je suis d'accord mais ici on demande pas la finalité de la technique mais bien si en utilisant la technique on peut séparer ou non, ce qui est clairement le cas donc je trouve ça limite de le mettre faux

On peut très bien imaginer pouvoir récolter les protéines séparée sur le gel pour ensuite obtenir la solution pure non ?

  • Solution
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Salut @Lemillion

A voir ce qu'un tuteur/RM en pense mais pour moi ici vu qu'on veut obtenir des solutions pures de chacune des protéines, ça introduit la notion d'elution et de protéines plus affines pour le support dans certaines conditions (du moins c'est à ça que je pense directement).

En effet IEF ou électrophorèse bi dimensionnelle permettent de séparer tes protéines sur le support mais pour moi tu n'as pas moyen après d'isoler telle bande afin de récupérer spécifiquement telle protéine.

J'espère ne pas dire de bêtises, j'attends la confirmation ou la correction de mes propos avec toi 

Posted

Salut @Lemillion

Alors, j'avoue que ce qcm est un peu poussé, mais je pense avoir compris le shmilblic.

En IEF ou électrophorèse bidimensionnelle, tu vas avoir des bandes correspondants à tes protéines, en fonction de ta masse molaire + point isoélectrique pour l'électrophorèse 2D et en fonction de ton pI seulement pour l'IEF. 

Comme l'a dit @OxyGenS, avec ces deux méthodes tu vas seulement séparer sur un gel de polyacrylamide tes protéines pour en obtenir plusieurs bandes, mais en aucun cas tu vas pouvoir récupérer une solution pure avec telle ou telle protéine. En effet, une fois que tu as versé tes protéines sur ton gel, que tu les fais migrer afin d'obtenir tes 3 bandes, et ben elles y restent ! 

Pour séparer tes protéines, et obtenir in fine 3 béchers contenant chacun P1, P2 et P3, ces deux méthodes ne seront donc pas utilisables. 

 

L'item est un peu foireux, à ta place je sera aussi sûrement tombé dedans. 

Bon courage, hésite pas si c'est pas clair. ❤️ 

Posted
Il y a 2 heures, OxyGenS a dit :

Salut @Lemillion

A voir ce qu'un tuteur/RM en pense mais pour moi ici vu qu'on veut obtenir des solutions pures de chacune des protéines, ça introduit la notion d'elution et de protéines plus affines pour le support dans certaines conditions (du moins c'est à ça que je pense directement).

En effet IEF ou électrophorèse bi dimensionnelle permettent de séparer tes protéines sur le support mais pour moi tu n'as pas moyen après d'isoler telle bande afin de récupérer spécifiquement telle protéine.

J'espère ne pas dire de bêtises, j'attends la confirmation ou la correction de mes propos avec toi 

 

Il y a 1 heure, MOoodLeEEee a dit :

Salut @Lemillion

Alors, j'avoue que ce qcm est un peu poussé, mais je pense avoir compris le shmilblic.

En IEF ou électrophorèse bidimensionnelle, tu vas avoir des bandes correspondants à tes protéines, en fonction de ta masse molaire + point isoélectrique pour l'électrophorèse 2D et en fonction de ton pI seulement pour l'IEF. 

Comme l'a dit @OxyGenS, avec ces deux méthodes tu vas seulement séparer sur un gel de polyacrylamide tes protéines pour en obtenir plusieurs bandes, mais en aucun cas tu vas pouvoir récupérer une solution pure avec telle ou telle protéine. En effet, une fois que tu as versé tes protéines sur ton gel, que tu les fais migrer afin d'obtenir tes 3 bandes, et ben elles y restent ! 

Pour séparer tes protéines, et obtenir in fine 3 béchers contenant chacun P1, P2 et P3, ces deux méthodes ne seront donc pas utilisables. 

 

L'item est un peu foireux, à ta place je sera aussi sûrement tombé dedans. 

Bon courage, hésite pas si c'est pas clair. ❤️ 

jme suis dis que l'on avait bien un moyen de les récupérées sur le gel mais c'est vrai que selon le cours on a strictement aucun moyen expliqué,

je vais m'en tenir à ça donc, merci beaucoup 😄

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