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Bonjour, j'aurais besoin d'aide pour ces items :

 

1)https://zupimages.net/viewer.php?id=20/50/em9m.png 6C fausse pourquoi ?

 

2)https://zupimages.net/viewer.php?id=20/50/gytz.png la j'ai encore un problème avec la A (vrai) je pense que je n'ai pas la bonne technique quelqu'un pourrait m'explique comment faire ?

 

3)https://zupimages.net/viewer.php?id=20/50/331g.png D fausse pourquoi ?

 

 

4)https://zupimages.net/viewer.php?id=20/50/ddem.png 3D faux, hélice alpha ?

 

5)https://zupimages.net/viewer.php?id=20/50/i8t2.png 2B vrai or pour moi c'est un amine biogène... et E vrai même pour le Glu par ex ?

 

 

Voilà, merci d'avance 

( @Phényl Peut-être 🤷‍♀️)

  • Solution
Posted

Salut Saluuut @Lilou ! 

 

Alors

 

1) Si tu fais une électrophorèse polyacrylamide + SDS, tu vas séparer les différentes protéines d'une molécule et couper les liaisons disulfures, mais tu ne vas pas pouvoir isoler le domaine Tyrosine kinase du récepteur si celui ci n'est pas lié par une liaison S-S ! Ducoup, non, tu ne pourras pas l'isoler. Je sais pas si je suis claire aha 🙂 Hésite pas si jamais !

 

2) Alors bon Késako l'hydrolyse acide ? C'est le fait de : 

  1. couper les liaisons esters entre les différents AA.
  2. Changer Gln -> Glu
  3. Changer Asn ->  Asp 
  4. Détruire Trp et Cys direct
  5. Détruire Ser et Thr partiellement et totalement à 94h ! 

Une fois tout ça coupé et changé, on aura un joli mélange, mais on ne pourra surtout pas retrouver l'ordre de départ (et oui, c'est une super soupe hihihi), ni les quantités initiales de Gln par exemple (bah oui, il est mélangé aux Glu)

Bref voyons notre énoncé : 

 

On est à 94h, donc Ser et Thr sont tous KO.

  • V  : Arg, Met, AsP (attention on a dit que Asn -> Asp ), Lys, Cys (deeeeestruction on a dit !) et Phe
  • W : Asp, Lys, Trp, Phe, Arg, Met
  • X : Arg, Met, Asp, Lys, Cys, Phe
  • Y : Arg, Met, AsP, Lys, Phe
  • Z : Asp, Lys, Cys, Phe, Arg, Met

On voit bien qu'ils ont les mêmes AA finalement ! (au CC, pense à les entourer de différentes couleurs pour ne pas te mélanger hihi 🙂 )

C'est mieux pour toi ??

 

3) Ah bah dis une molécule d'Hémoglobine a bien un noyau tétrapyrrole + Un atome de Fe2+ + 4 molécules de globine ! Pas une seule 😉 

 

4) Oui, c'est une règle à savoir. Les AA sont plus proches les uns des autres dans les feuillets alpha (queue en tire bouchon quoi) que dans un feuillet beta (sorte de toit) 🙂 

 

5) Alors dans le cours, l'ornithine (comme la citrulline) fait partie des Acides Aminés NON CONSTITUTIFS DES PROTEINES, donc c'est bien un AA 🙂 MAis dans cette famille d'AA non constitutifs des protéines, tu retrouves les amines biogènes, issues de la décarboxylation d'un AA, dont le GABA, Sérotonine, Dopamine et Co ! Est-ce que c'est plus clair pour toiiii ? 

Pour la E, hopla moussaillon, c'est la définition même du pHi ! "Le pHi d'un AA correspond à la valeur de pH à laquelle l'AA a une charge globale nulle"  donc yepyep 😉 

 

 

Bon couraage pour la suite de l'aventure dirait Despas(ito)💃

 

 

 

 

Posted

Olala c'est parfait merci bcp pour ton expli 😍😍😍

il y a une heure, Itinéris a dit :

4) Oui, c'est une règle à savoir. Les AA sont plus proches les uns des autres dans les feuillets alpha (queue en tire bouchon quoi) que dans un feuillet beta (sorte de toit) 🙂 

 

juste celle ci je parlais de la d (je crois que tu as regardé la c)

Posted

Aaaaah mince mince bien vu aha désolée 😂

Effectivement, tu dois avoir écrit dans ton cours que les fibres de kératine sont composées de 2 hélices alpha droites qui donnent une superhélice Gauche qui donne un protofilament qui donne un microfibrille donnant lui même un macrofibrille qui forme nos cheveux (quand on en a d'ailleurs) donc de la kératine 🙂 

 

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