Enzymes

[Chlooe]

Helloo, 

 

L'un de vous pourrait m'expliquer svp les items A, D et E car j'ai du mal à voir pourquoi ils sont comptés faux 

 

L'hypoxanthine phosphoribosyltransférase est une enzyme humaine dont l'action permet la synthèse de nucléotides à partir de bases puriques. Une anomalie de cette enzyme entraîne le syndrome de Lesch-Nyan qui comprend une déficience neurologique grave. La cinétique de cette activité enzymatique chez un tel malade comparée à celle d'un sujet normal présente selon la méthode des inverses une ordonnée à l'origine identique et une abscisse à l'origine plus proche de l'intersection des axes.

Quel mécanisme peut être invoqué pour expliquer cette perturbation chez ce patient ?

A. Une quantité enzymatique plus faible.
B. Une augmentation d’affinité pour le substrat.

C. Une diminution d’affinité pour le substrat.
D. Une instabilité enzymatique.
E. Une concentration insuffisante en substrat.

[AKOUM]

Bonjour, 

11 minutes ago, Chlooe said:

une abscisse à l'origine plus proche de l'intersection des axes.

D'après la donnée, on comprend que cette enzyme a une Km (affinité) qui est modifiée (elle s'approche des intersections donc Km augmente, affinité diminue). 

Ça n'a rien à voir avec les concentrations d'enzymes ou de substrats (qui, en l'occurrence dans ce type d'expérience, sont contrôlées) 

Pour d, l'enzyme garde la même vitesse donc l'instabilité n'est pas modifiée. 

Voilà bon courage à toi ! 

[Chlooe]

il y a 39 minutes, AKOUM a dit :

Bonjour, 

D'après la donnée, on comprend que cette enzyme a une Km (affinité) qui est modifiée (elle s'approche des intersections donc Km augmente, affinité diminue). 

Ça n'a rien à voir avec les concentrations d'enzymes ou de substrats (qui, en l'occurrence dans ce type d'expérience, sont contrôlées) 

Pour d, l'enzyme garde la même vitesse donc l'instabilité n'est pas modifiée. 

Voilà bon courage à toi ! 

superrr merci beaucoup