enzyme allostérique fixation substrat

[mielpops]

Coucou,

 

Je viens de tomber sur une diapo de TD qui dit :

"Sur chaque protomère :

- Un site (domaine) de liaison au substrat

- Un site (domaine) actif (catalytique)

- Un site (domaine) allostérique de régulation"

 

On dirait dans cette formulation que le substrat se lie autre part que sur le site actif...

Est-ce que c'est juste mal formulé ? Si non, est-ce que quelqu'un pourrait m'expliquer où est-ce qu'il se lie ?

 

Merciii 

[Stabilo_Boss]

En fait le site actif fait partie du site de liaison au substrat !

Ton substrat se lie à une enzyme, et une partie du site de liaison possède l'activité enzymatique, c'est le site actif.

 

Ton substrat n'est pas modifié partout là où il touche l'enzyme

Et abusivement on parle de site actif le site de liaison au substrat. Mais c'est biochimiquement faux !

[OxyGenS]

il y a 4 minutes, Stabilo_Boss a dit :

En fait le site actif fait partie du site de liaison au substrat !

Salut, je m'incruste car ta phrase m'interpelle. C'est la révélation de la journée

J'ai tjs retenu que site actif = site liaison (dans son ensemble) + site catalytique.

 

@mielpops Du coup ma justification n'était peut-être pas la bonne tout à l'heure dsl.

 

@Stabilo_Boss tu mettrais quelle justification pour cet item faux ?

"Un inhibiteur compétitif d'une enzyme a les propriétés suivantes :

E. Il occupe réversiblement le site catalytique"

Faux car il occupe réversiblement le site de liaison entier ?

[Stabilo_Boss]

Je suis retourné dans mes cours (diapo 2019) et j'ai trouvé que le site actif est le site de liaison au substrat (et +/- coenzyme) et que ce dernier contient le site catalytique (=site de modification du substrat). Il y a donc une digression par rapport à cette diapo de TD ! Je te conseille donc @mielpopsde vérifier avec la diapo de cette année, et si malheuresement la contradiction est toujours là de poser la question au Pr Levade

 

Ensuite @OxyGenS, l'item peut-être faux du fait que l'inhibiteur se lie au site actif et pas catalytique (en fonction de ce que le prof considère comme site actif ou catalytique ), mais également du fait qu'un inhibiteur compétitif peut-être réversible ou irréversible ! On parle alors d'inhibiteur suicide

 

Concernant la digression, ne vous inquiétez pas chaque année y a toujours plein de questions par rapport à ça !

[OxyGenS]

Merci @Stabilo_Boss

[mielpops]

Il y a 13 heures, Stabilo_Boss a dit :

Je suis retourné dans mes cours (diapo 2019) et j'ai trouvé que le site actif est le site de liaison au substrat (et +/- coenzyme) et que ce dernier contient le site catalytique (=site de modification du substrat).

Merci pour ta réponse !!! Il a dit la même chose en cours cette année (du moins en visio )

 

Il y a 13 heures, Stabilo_Boss a dit :

Il y a donc une digression par rapport à cette diapo de TD ! Je te conseille donc @mielpopsde vérifier avec la diapo de cette année, et si malheuresement la contradiction est toujours là de poser la question au Pr Levade

C'est le diapo de TD de cette année... Je pense que je vais poser la question sur Moodle je vous tiens au courant

 

Merci encore pour votre aide @OxyGenS et @Stabilo_Boss 

 

[mielpops]

Voici sa réponse : 

 

"Pour rappel, le site ACTIF d'une enzyme comprend le site de liaison/fixation du substrat et le site catalytique. le site allostérique est distinct.

 

Concernant les inhibiteurs compétitifs, la réponse a été déjà apportée (le 9 novembre, par le Dr Ingueneau) : "il faut différencier le site de fixation du site catalytique, tous les deux faisant partie du site actif d'une enzyme. Les inhibiteurs compétitifs se fixent sur le même site de fixation que le substrat, et non sur le site catalytique."

[Stabilo_Boss]

Bh voilà ! Rien de plus à ajouter, c'est les dires du prof qui font foi