enzymologie

[EmmaDu]

salut, alors j'ai quelques petits pb avec les qcms suivant, c'est peut être pas grand chose mais je bloque....

 

QCM 11 - Pour une enzyme (qui répond aux lois de Michaelis) de Km = 0.8 mmol/L, la demi-vitesse maximale est obtenue pour une concentration en substrat de :

A. 0.8 mmol/L

B. 0.0008 mol/L

C. 0.4 mmol/L

D. 4.10-4 mol/L

E. 400 µmol/L

 

QCM 23 - Lors d’une cinétique michaélienne, si la concentration en substrat est égale à 1/2 Km et s’il y a un inhibiteur de type compétitif dont la concentration est équivalente à 10-4 Km, la vitesse initiale de la réaction sera proche de :

A. 0,125 Vmax.

B. 0,33 Vmax.

C. 0,500 Vmax.

D. 0,66 Vmax.

E. 0,98 Vmax.

 

 

ici je ne comprend pas pourquoi la D est vraie 

QCM 13 - La méthode dite « des inverses » :

 D. Donne une droite dont la pente est augmentée en présence d’inhibiteur non compétitif (enzymes michaeliennes).

 

 

et enfin, comment on sait si une enzyme est un polymère ? 

et est ce que les enzymes allostériques ont besoins d'un coenzyme ?

est ce que les activateurs augmentent la vmax ? ou seulement la vitesse de réaction ?

et la dernière, est ce que plusieurs molécules d’un même coenzyme peuvent se fixer sur un protomère ??

 

désolé ça fait bcpp

Edited December 4, 2020 by EmmaDu

[SoFosBuVir]

Salut @EmmaDu! J'espère que tu vas bien !

 

Alors pour ta 1ère question je te redirige vers ce sujet déjà résolu ou il y avait la même question, hésites pas à me dire si tu as encore d'autres questions sur ça. 

 

Pour ta 2ème question idem, celui-ci avait déjà été résolu, la aussi n'hésites pas à me dire. 

 

Pour l'item D : Tu sais que l'inhibiteur que tu ajoutes est non compétitif, autrement dit celui-ci est allostérique donc il ne va pas se fixer sur le site actif mais bien à côté, il va donc diminuer la vitesse max de la réaction ( en la ralentissant ça normalement tu es d'accord avec moi ) mais sachant que dans ta représentation en double inverse tu as 1/Vmax en ordonné, ça veut dire l'inverse de la Vmax, quand celle ci diminue le rapport va augmenter donc la pente de la courbe va bien augmenter également. 

 

Alors par définition une enzyme est polymérique si elle est constituée de plusieurs monomères mais je t'avoue ne pas trop comprendre comment on pourrait te le faire deviner ( si tu as un exemple ce serait cool ).

 

Non pas forcément les effecteurs allostériques peuvent fonctionner tous seuls pour permettre une action activatrice ou inhibitrice sur une réaction par exemple.

 

Les activateurs permettent bien l'augmentation de la vitesse de réaction mais pas de Vmax, en effet le Vmax reste fixe, c'est juste une question de délai pour l'atteindre qui sera ce sur quoi vont agir les activateurs/inhibiteurs.

 

Ca je ne suis pas sur mais il me semble que non, chaque protomère ne permettra la fixation que d'une seule molécule de coenzyme.

 

Voilà j'espère que c'est plus clair pour toi maintenant !

 

Bonne fin de journée et bon courage pour la suite !