QCM enzymo

[AlorsAlors]

Bonjour bonjour

Suite aux QCMS du poly du prof j'ai quelque incompréhension... Tout d'abord l'item suivant est marqué faux :"les inh. compétitifs sont des composés dont la structure est proche de celle du substrat et qui prennent la place du substrat au niveau du site catalytique" or pour moi c'est exactement ça ? (à moins qu'il y ait une nuance site actif et site cat.?)

Ensuite pour le QCM25 sur les enzymes allosteriques ont voit que l'ajout d'AMP diminue le KM mais me change pas la Vmax pourtant l'item "L'AMP se comporte comme un activateur allo de l'enzyme étudié" est compté juste... Du coup je le posais la question de si pour un enzyme allo les inh/activateur étaient tjr allosteriques ? Ou pas de rapport ? 

Ensuite pour le QCM 23 quand on ns donne : concentration en substrat égale à 0,5Km et inh competitif à concentration 10^-4Km comment calcule t'on la vitesse initiale ? (qui doit être à 0.33Vmax)

Voilà... J'espère que c'est pas trop long

[GaspardBdls]

Hello ! 

 

Le site de liaison = site de fixation

site catalytique = là où l'enzyme va agir

Donc les inhibiteurs compétitifs ne vont pas jusqu'au site catalytique, ils s'arrêtent au site actif pour boucher l'entrée (site catalytique étant plus en profondeur)

 

Alors ce QCM est assez complexe car on a une enzyme michaelienne qui devient allostérique (changement de structure quaternaire) selon si elle est en présence d'AMP ou d'ATP. La D dit que l'AMP est un activateur allostérique. Sachant que l'AMP diminue le Km (augmente donc l'affinité), on peut alors dire que l'AMP est un activateur allostérique ! 

 

S = 1/2 Km

Prenons S = 0,5 et Km = 1

On Cherche Vi. Alors Vi = Vm . S/ Km + S

On considère que Vm = 1 car il n'est pas donné.

Vi = 0,5/ 1,5 = 0,33333

 

Alors oui, ce QCM là, il faut avoir l'audace de remplacer Vmax par 1 car on ne le connaît pas !

 

C'est pas trop long ne t'inquiète pas ! 

 

Bonne journée et bon courage pour la suite !!!

Edited December 4, 2020 by GaspardBdls
erreur de ma part

[Frankie]

Hey !

Alors pour le Qcm 25, pas du tout !

Un inhibiteur peut-être soit allostérique (non compétitif, dans ce cas sur une représentation graphique selon Linewaver Burk, -1/Km sera identique avec ou sans inhibiteur, mais 1/Vmax sera changée) ou bien il peut-être compétitif (donc non allostérique en se fixant sur le site orthostérique, soit le même site actif que celui du substrat, dans ce cas sur la représentation Linewaver, -1/Km sera changé alors que 1/vmax non)

 

Du coupppppp alors oui, AMP est un activateur allostérique. Pourquoi? 

Deja ca ne peux pas être un inhibiteur, car il n'a carrément pas la même allure de graphe qu'un inhibiteur ( genre en UE6, les inhibiteurs tu vois leur courbe en dessous de la courbe principale tu vois ?)

Sinon oui le Km est modifié, il est diminué donc l'affinité a augmenté +++ => activateur allostérique 

[AlorsAlors]

@GaspardBdlsjustement je comprends pas pourquoi c'est allostérique alors que c'est le km qui change... Ça devrait pas être orthosrterique compétitif ? Et pas allostérique comme la vmax est inchangé ? 

[Sans-Visage]

Coucouuu

 

  On 12/4/2020 at 7:34 AM, GaspardBdls said:

Non non, en effet il y a un petit soucis car normalement site actif = site catalytique, écoutes, je ne sais pas ce qu'il se passe avec la matière enzymologie mais je dirai que c'est 3/4 des question avec 1 fois sur 2 une erreur dans le poly  

Expand  

 

Le Pr. Ausseil avait répondu sur moodle:

 

" - 5B « Le site de fixation s’adapte à la forme du substrat pour le transformer en produit », compté faux, dans le cas d’un ajustement induit ce n’est pas ce qu’il se passe ?

La liaison ou fixation se fait sur le site de liaison et la transformation du substrat en produit se fait sur par site catalytique, deux domaines différents dans la structure de l’enzyme.

 

- 27 A Les inhibiteurs compétitifs sont des composés dont la structure est proche de celle du substrat et qui prennent la place du substrat au niveau du site catalytique. Compté faux.

L’item A est faux, même raisonnement que pour l’item 5B. " 

 

Donc apparemment cette année il va falloir faire la distinction entre site de liaison et site catalytique

 

Edited December 4, 2020 by DuTACKauTac

[GaspardBdls]

@DuTACKauTac En effet je n'avais pas vu, j'ai réédité mon commentaire au dessus

 

 

@AlorsMayotNon justement ! si on a un activateur orthostérique, il va prendre la place du substrat et le substrat ne pourra pas s'y fixer, donc le Km va augmenter ! Nous on veut qu'il diminue, donc on évite de se fixer sur le site actif !

 

J'espère que ça va mieux maintenant !

[AlorsAlors]

@GaspardBdls mais du coup un activateur orthostérique comme il prend la place du substrat au final c'est quoi son role ? Il est pas vraiment "activateur" si ?

J'ai pas trop compris

[SoFosBuVir]

Salut tout le monde ! J'espère que vous allez bien !

 

Alors @AlorsMayot je pense que l'activateur est allostérique seulement parce que je vois mal le rôle d'un activateur orthostérique. En effet son rôle sera de parvenir plus rapidement à la Vmax en déplaçant la courbe vers la gauche par rapport au substrat de base. Ce que @GaspardBdls disait c'était que dans le cas hypothétique ou on avait un activateur orthostérique, on aurait une augmentation du Km mais ce ne pas ce que l'on veut ( sous entendu ce n'est pas ce qu'on fait réellement ).

 

Voilà j'espère que c'est plus clair et n'hésites pas à me dire Gaspard si je t'ai mal compris.

 

Bon courage pour cette dernière ligne droite et bonne fin de journée. 

[AlorsAlors]

@SoFosBuVirsuper merci!! C'est plus clair maintenant