questions enzymologie

[lacelluledu66]

Bonjour!

1. je ne comprends pas comment on résout cet exercice https://ibb.co/kmc1GHT

 

2. pourquoi ces 2 items sont faux svp :

La constante de Michaelis Km est :

A.Egale à Vmax / 2.

B.La constante d’équilibre de la dissociation du complexe ES en E + P.

 

3. je ne comprends pass pourquoi cet item est faux : A propos des enzymes de type Michaelien : B.Le site de fixation s’adapte à la forme du substrat pour le transformer en produit

 

4. pourquoi la vitesse de la réaction enzymatique augmente généralement avec la température jusqu'à 37° C? que se passe-t-il après? svp

 

5. je ne comprends pas bien ce que font les hydrolases svp : EC3. : Hydrolases : coupure de liaison en ajoutant les radicaux H et OH d’une molécule d’H2O.

 

6. dans ce qcm : L'hypoxanthine phosphoribosyltransférase est une enzyme humaine dont l'action permet la synthèse de nucléotides à partir de bases puriques. Une anomalie de cette enzyme entraîne le syndrome de Lesch-Nyan qui comprend une déficience neurologique grave. La cinétique de cette activité enzymatique chez un tel malade comparée à celle d'un sujet normal présente selon la méthode des inverses une ordonnée à l'origine identique et une abscisse à l'origine plus proche de l'intersection des axes. Quel mécanisme peut être invoqué pour expliquer cette perturbation chez ce patient ?

 

pourquoi cet item est faux svp : E. Une concentration insuffisante en substrat.

 

7. dans ce qcm je ne comprends pas comment on trouve que la C est vraie svp https://ibb.co/XFHnxQY

 

8. quelle cinétique enzymatique ne peuvent pas être linéariser par la méthode des inverses? svp

 

9. par rapport à la méthode des études des inverses je ne comprends pas comment on trouve qu'elle:

- Donne une droite dont la pente est augmentée en présence d’inhibiteur compétitif (enzymes michaeliennes)

- Donne une droite dont la pente est augmentée en présence d’inhibiteur non compétitif (enzymes michaeliennes)

 

merci

[GaspardBdls]

Hello ! J'espère que tu vas bien !

 

1. Si une enzyme suit les lois de Michaelis, Quand S = Km, alors, Vi = 1/2 Vmax.

Ici, on te dit que sachant que le Km = 0,8 ; à quelle concentration doit être le substrat pour obtenir une Vi.

Dans ce cas là (lois de Michaelis), je t'ai dit que S = Km, donc pour moi la A et la B sont vraies, les autres sont fausses. 

 

2. Oui, c'est faux, c'est égal à la concentration de substrat quand on a Vmax/2.

Oui, encore une fois c'et faux, le Km correspond à la concentration entre l'enzyme et le substrat uniquement c'est l'affinité (enfin, l'inverse de l'affinité). Il faut que tu regardes ton cours, on à k1 (E + S -> ES) que tu soustrait à k-1 (ES -> E + S) et à k2 (ES -> E + P)

 

3. C'est bien faut car les enzymes de Michaelis ont une poche catalytique bien précise qui ne change pas (sauf en présence de certains produits qui les ont muter), en tout cas un substrat n'aura aucun effet sur la structure d'une enzyme michaelienne (par contre elle en aura un sur une enzyme allostérique)

 

4. Notre corps est à 37,5 °C, donc les enzymes qu'on étudies, sont celles qui ont survécu dans le temps à 37,5°C, quand on augmente la température, on observe ce que l'on appelle "la dénaturation". L'enzyme n'est plus fonctionnelle. Il faut que tu retiennes que les enzymes marchent à une certaine température et à un certain pH, pas toutes a 37°C mais celles qui se trouvent dans nos viscères, oui.

 

5. C'est exactement ça ! on à. R-R' + H₂O -> R-OH + H-R'.    En général c'est pour désamorcer des déchets du corps qui sont toxiques, on les trouvent dans les lysosomes (elle fonctionnent donc à pH acide, vers 5).

 

6. il faut absolument que tu saches que les doubles inverses, c'est Lineweaver Burk, donc tu as juste à tracer tes 2 courbes, tu as le même point aux ordonnées et un point plus proche de 0 aux abscisses pour le patient malade. Tu sais que pour ce type de graph, les abscisse correspond à. 1/Km, donc à l'affinité, et si on est proche de 0, on aura une plus faible affinité pour le patient malade que pour le patient saint. Donc soit il y a un inhibiteur compétitifs (car il fait baisser l'affinité), soit son enzyme est modifiée et à moins d'affinité pour son substrat.

 

7. Je t'avoue que je l'ai trouvée fausse aussi, mais je ne suis pas super fort en maths, donc ne te fies pas trop à mes calculs. Si quelqu'un veut bien nous faire une démo je suis chaud.

 

8. Les enzymes allostériques ne peuvent pas l'être, c'est pour ça que tu n'aura jamais d'enzymes allostériques sur une représentation de lineweaver Burk ! 

 

9. Encore une fois, je t'invites à faire un schéma, pour le premier (inhibiteur compétitif), on se retrouve dans le même cas que la question Avec le patent déficient d'au dessus, tu vas avoir une affinité moins forte (plus proche de 0 en abscisse) pour le même point en ordonnée, donc la courbe voit sa pente augmenter.

Pour le deuxièmème, c'est exactement pareil mais à l'envers, on ne touche pas au Km car inhibiteur non compétitif, par contre on touche au Vmax, et comme tu as 1/Vmax le long de l'ordonnée, tu vas voir le point s'éloigner de 0, donc la pente de la courbe augmente ! 

 

 

Bonne journée et bon courage ! 

[lacelluledu66]

@GaspardBdlsMon sauveur est de retour merciiii beaucoup