unelas Posted November 29, 2020 Posted November 29, 2020 bonsoir ! je ne capte pas très bien ce que c'est des enzymes allostériques, ni le type de qcm qu'on pourrait avoir dessus Quote
Solution MrikLeNervuré Posted November 30, 2020 Solution Posted November 30, 2020 salut @angliquee Alors les enzymes allostériques sont des enzymes à plusieurs protomères identiques (les enzymes allostériques sont donc des oligomères). On a par exemple l'hémoglobine. La grande particularité des enzymes allostériques est le phénomène de transition allostérique. Ce phénomène va faire que lorsque le site actif est lié par le substrat on a une modification de l'affinité des autres sites actifs, ils changent de conformation (tendu/relaché). Donc lors du phénomène de transition allostérique on a un effet coopératif entre les différentes sous unités de l'enzyme. Le phénomène de transition allostérique est abolit par la chaleur. Aussi ces enzymes peuvent être modifié par des effecteurs allostériques négatif comme positif. Ces effecteurs ont une structure différentes du substrat, ils ne lient donc pas le même site sur l'enzyme que le substrat. Les effecteurs allostériques en liant le site allostérique de l'enzyme vont permettre de changer la conformation de l'enzyme se qui va changer son affinité avec son substrat. Enfin il faut savoir que la courbe représentant l'activité de ces enzymes est une sigmoïde. Ces enzymes ont donc un profil bien différant des enzyme de type michaelien, les formules s'appliquant pour les enzymes de type michaelien ne s'applique pas pour les enzymes allostériques. Les QCM concernant les enzymes allostériques sont souvent des QCM de leçon mais il faut aussi savoir reconnaître le profil des courbes des enzymes allostériques. Voilà voilà Quote
unelas Posted November 30, 2020 Author Posted November 30, 2020 il y a 4 minutes, MrikLeNervuré a dit : salut @angliquee Alors les enzymes allostériques sont des enzymes à plusieurs protomères identiques (les enzymes allostériques sont donc des oligomères). On a par exemple l'hémoglobine. La grande particularité des enzymes allostériques est le phénomène de transition allostérique. Ce phénomène va faire que lorsque le site actif est lié par le substrat on a une modification de l'affinité des autres sites actifs, ils changent de conformation (tendu/relaché). Donc lors du phénomène de transition allostérique on a un effet coopératif entre les différentes sous unités de l'enzyme. Le phénomène de transition allostérique est abolit par la chaleur. Aussi ces enzymes peuvent être modifié par des effecteurs allostériques négatif comme positif. Ces effecteurs ont une structure différentes du substrat, ils ne lient donc pas le même site sur l'enzyme que le substrat. Les effecteurs allostériques en liant le site allostérique de l'enzyme vont permettre de changer la conformation de l'enzyme se qui va changer son affinité avec son substrat. Enfin il faut savoir que la courbe représentant l'activité de ces enzymes est une sigmoïde. Ces enzymes ont donc un profil bien différant des enzyme de type michaelien, les formules s'appliquant pour les enzymes de type michaelien ne s'applique pas pour les enzymes allostériques. Les QCM concernant les enzymes allostériques sont souvent des QCM de leçon mais il faut aussi savoir reconnaître le profil des courbes des enzymes allostériques. Voilà voilà d'accord merci beaucoup pour cette explication Quote
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