lacelluledu66 Posted November 22, 2020 Posted November 22, 2020 Bonjour, est-ce que qqn peut m'expliquer la partie soulignée isi svp ous disposez d’un peptide X de masse moléculaire 990 Da.Après action du DNFB, vous récupérez par ordre décroissant des résidus Val et Asp.En faisant réagir la trypsine avec X, vous obtenez 2 peptides: le peptide A de masse moléculaire 770 Da et le peptide B de masse moléculaire 220 Da. De plus, vous savez que le pHi de A avoisine les 7,8 et que celui de B est d’environ 3,2. Enfin, vous savez que le peptide X ne réagit pas avec la chymotrypsine ni avec le bromure de cyanogène, et que le beta-ME n’a aucune action sur le peptide X merci Quote
Solution GaspardBdls Posted November 22, 2020 Solution Posted November 22, 2020 Hello ! Le DNFB c'est le réactif de Sanger, pour faire l'analyse d'une séquence d'un peptide, ici, de 9 Acides aminés (10 aa car 990 Da : 1 AA -> 110 Da) Le DNFB va se fixer à l'aa Nter et va détacher ce dernier de la chaine polypeptidique et ainsi de suite (de gauche à droite). Sachant qu'on a plein de fois le même polypeptide, on va avoir plusieurs peptides de longueurs différentes, plusieurs inchangés à 9 aa, d'autres à 8 aa etc. On récupère dans le sens décroissant, donc du plus grand au plus petit, soit 9, 8 etc. (donc de Nter vers Cter). J'espère que tu as compris ! Bonne journée et bon courage ! Quote
lacelluledu66 Posted November 23, 2020 Author Posted November 23, 2020 @GaspardBdlsmerci tout compris GaspardBdls 1 Quote
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