courbe enzyme substrat

[unelas]

bonjour, 

j'ai deux petites questions : à l'item A, comment fait pour trouver que l'inhibition est non compétitive ? 

Et ensuite, à l'item C, on fait Vmax/E donc 1/6 d'après la correction = 20mg/L mais d'où sort le "6"? 

merci ! (il s'agit du poly de l'avent, sujet 2)

 

 

Edited November 22, 2020 by angliquee

[GaspardBdls]

Hello ! J'espère que tout se passe bien pour toi !

 

Alors ce genre de QCM sont assez souvent les mêmes, alors je vais t'expliquer au mieux ce que tu comprends pas pour que tu ai 1/1 à tous les coups :

 

Pour la question A c'est plus simple que ça en à l'air. Je n'ai pas l'énoncé mais vu les questions j'imagine qu'il s'agit d'une enzyme seule vs la même enzyme en présence d'une molécule à priori inhibitrice.

En abscisse on à 1/Km (à savoir), Or comme le Km c'est l'inverse de l'affinité, et que là on a l'inverse du Km, on a l'affinité. Ainsi, plus la valeur s'éloigne de 0, plus l'enzyme à de l'affinité pour la molécule.

Un inhibiteur compétitif se loge là où est sensé se loger la molécule à catalyser. DONC en présence de ce genre d'inhibiteurs, on perd en affinité (eh oui si le site actif est déjà occupé par l'inhibiteur, la molécule ne peut pas y aller !).

Mais tu vois qu'ici l'affinité ne bouge pas du tout (même point en abscisse), donc impossible que l'inhibiteur soit compétitif.

 

 

Euh... Drôle de correction pour la C car on peut déterminer graphiquement que le Km est le même et donc que l'affinité est la même.  Pas de calculs ici

 

J'espère que ça va mieux ! Bonne journée et bon courage !

[unelas]

Le 22/11/2020 à 10:34, GaspardBdls a dit :

Hello ! J'espère que tout se passe bien pour toi !

 

Alors ce genre de QCM sont assez souvent les mêmes, alors je vais t'expliquer au mieux ce que tu comprends pas pour que tu ai 1/1 à tous les coups :

 

Pour la question A c'est plus simple que ça en à l'air. Je n'ai pas l'énoncé mais vu les questions j'imagine qu'il s'agit d'une enzyme seule vs la même enzyme en présence d'une molécule à priori inhibitrice.

En abscisse on à 1/Km (à savoir), Or comme le Km c'est l'inverse de l'affinité, et que là on a l'inverse du Km, on a l'affinité. Ainsi, plus la valeur s'éloigne de 0, plus l'enzyme à de l'affinité pour la molécule.

Un inhibiteur compétitif se loge là où est sensé se loger la molécule à catalyser. DONC en présence de ce genre d'inhibiteurs, on perd en affinité (eh oui si le site actif est déjà occupé par l'inhibiteur, la molécule ne peut pas y aller !).

Mais tu vois qu'ici l'affinité ne bouge pas du tout (même point en abscisse), donc impossible que l'inhibiteur soit compétitif.

 

 

Euh... Drôle de correction pour la C car on peut déterminer graphiquement que le Km est le même et donc que l'affinité est la même.  Pas de calculs ici

 

J'espère que ça va mieux ! Bonne journée et bon courage !

d'accord merci ! je vais attendre la réponse d'un tuteur pour la question C du coup