Enzymo

[OxyGenS]

Bonjour !

 

1) 9E poly entraînement : "Un inhibiteur compétitif occupe réversiblement le site catalytique" FAUX.

Il occupe le site actif = site de fixation ET catalytique donc c'est pas faux qu'il occupe le site catalytique non ?

 

2) 20B : "les protomères constituant l'enzyme sont tous différents" FAUX. Ils sont tous identiques ou ils le sont 2 à 2 (j'ai noté qu'il y a une symétrie) ?

 

3) 20D : "Plusieurs molécules d'un même coenzyme peuvent se fixer sur un protomère" FAUX. 1 seule par protomère donc plusieurs possibles par enzyme ?

 

4) Les oxydo-réductases servent au transfert d'e- et H+ ?

 

5) https://zupimages.net/viewer.php?id=20/47/wv7o.png

29D vrai. On peut dire ça pcq on voit qu'à 1000 micromol/l on a presque atteint Vmax donc la V ne va pas bcp varier même si on ajoute bcp de substrat ?

 

Merci

 

Edit :

Je ne comprends pas comment on trouve la B ici : https://zupimages.net/viewer.php?id=20/47/j2w7.png

Edited November 17, 2020 by OxyGenS

[charoule]

Coucouu,

 

1) En effet j'aurai dit pareil que toi 

2) Tu as en fait plusieurs cas de figure selon les enzymes; elles ne sont pas toutes formées de la même manière,

Tu peux avoir des enzymes avec deux SU (protomères) identiques deux à deux: exemple de l'hémoglobine qui a 4 SU qui sont 2 SU de type a et 2 SU de type b (avec une symétrie, oui).

Tu peux aussi avoir une enzyme renfermant 4 SU identiques, le protomère est alors aussi le monomère.

3) oui, une enzyme allostérique contient plusieurs SU(protomères) et chaque SU est capable de lier une molécule différente

4) oui, souvent dans les réactions oxred par exemple tu as des H+ et des e- et ces deux là servent à équilibrer ta réaction. Les oxydoréductases servent au transfert d'e- mais donc de H+ aussi si besoin d'équilibrer

5) oui !

[Pastel]

Coucou @OxyGenS, juste pour la 9E, le prof fait vraiment bien la distinction entre les deux sites dans les QCMs, j'ai retenu que site actif = là où se fixe l'enzyme et site catalytique = là où se passe la réaction, c'est un piège assez récurrent ça et c'est toujours compté faux que l'inhibiteur compétitif soit fixé sur le site catalytique 

[OxyGenS]

Merci @charoule !

 

@Pastel Non, attention site actif = site liaison + catalytique.

Par contre je suis d'accord avec toi ils comptent faux plusieurs fois cet item, c'est étrange ça doit être pour souligner que l'inhibiteur se fixe sur tout le site actif et pas simplement le site catalytique.

 

J'ai ajouté un qcm qui me pose souci, si vous avez l'explication je prends

[Pastel]

ah oui effectivement, mais du coup l'item reste faux car même si il est sur le site de liaison qui fait parti du site actif, je vois un peu ça en mode "le site catalytique est juste à côté du site de liaison" et donc l'inhibiteur compétitif se fixe sur le site actif mais pas sur le site catalytique (c'est clair ce que je dis ou pas mdrr ?) 

 

Pour le 29D, je crois avoir vu passer sur moodle que c'était un erratum et que la bonne réponse c'est 1,4

C'était un message de Cécile Ingueneau, mais je le retrouve plus...par contre ça a bien été corrigé sur le poly en ligne, https://zupimages.net/viewer.php?id=20/47/aygd.png

Edited November 17, 2020 by Pastel

[OxyGenS]

il y a 10 minutes, Pastel a dit :

Pour le 29D, je crois avoir vu passer sur moodle que c'était un erratum et que la bonne réponse c'est 1,4

C'était un message de Cécile Ingueneau, mais je le retrouve plus...par contre ça a bien été corrigé sur le poly en ligne, https://zupimages.net/viewer.php?id=20/47/aygd.png

Je l'ai retrouvé, merci !

 

il y a 11 minutes, Pastel a dit :

ah oui effectivement, mais du coup l'item reste faux car même si il est sur le site de liaison qui fait parti du site actif, je vois un peu ça en mode "le site catalytique est juste à côté du site de liaison" et donc l'inhibiteur compétitif se fixe sur le site actif mais pas sur le site catalytique (c'est clair ce que je dis ou pas mdrr ?) 

Pour moi tel quel l'item est juste, rien ne permet de le mettre faux. Mais apparemment le prof veut qu'on comprenne qu'il se fixe sur TOUT le site actif (même si pour moi ça reste compatible avec cet item puisque s'il est fixé sur tout le site actif il est nécessairement fixé sur le site catalytique).

Je comprends pas la fin soulignée, site actif = site liaison et catalytique donc si c'est fixé sur le site actif, c'est fixé sur site catalytique et de liaison.

 

Bref je retiens que pour le prof c'est faux.

[Pastel]

La seule explication qui pourrait avoir un sens pour moi ça aurait été que le site catalytique ne soit pas exactement au même endroit que le site de liaison, mais j'avoue que sur le diapo on voit que quand le substrat se lie il prend tout le site actif alors cette théorie tombe à l'eau mdrrr j'avoue que j'abandonne là oublie ce que j'ai dit mdrr

[OxyGenS]

@charoule

Finalement on m'a répondu que c'est un erratum, il n'y a aucune réponse correcte. La bonne réponse est 1,4 micromol/l.

Mais ton raisonnement n'est pas bon, on n'a pas une relation de proportionnalité entre V et [S], ici tu sous-entend que quand [S] = 2 x Km alors on a Vmax ce qui justement est un piège.