Gelsoline et contrôle-qualité des protéines du RE (aucun rapport entre les 2, je sais)

[mitochondrie31]

Saluut !

 

J'ai quelques zones d'ombres dans les cours sur le cytosquelette et sur le système endomembranaire...  (je sais que je ne devrais pas, mais j'ai toujours un peu l'impression d'être reloue quand je demande à quelqu'un sur le forum de me réexpliquer un point du cours)

 

Alors, d'abord, pendant le contrôle qualité des protéines du réticulum endoplasmique, si on met des oligosaccharides sur les protéines à "tester", c'est pour qu'elles soient reconnues par les protéines chaperonnes ? Et ce sont bien ces dernières (les protéines chaperonnes) qui vont les "valider" ou pas ? Et ce sont bien elles (toujours les protéines chaperonnes) qui vont ensuite faire les sortir du RE soit via des vésicules de transport (si elles sont bien repliées) soit par rétro-translocation (si elles sont mal repliées) ?

 

Et pour la gelsoline dans le cours sur le cytosquelette, je n'ai pas très bien compris son mécanisme d'action : elle casse le micro-filament en se mettant entre les monomères d'actine ou elle l'empêche juste de polymériser du côté + ?

 

Merci beaucoup pour vos réponses !

[sanchocarotidien]

Heyyy @mitochondrie31!

 

T'inquiètes pas c'est normal d'avoir des questions et puis on est là pour ça eheh.

 

il y a 26 minutes, mitochondrie31 a dit :

Alors, d'abord, pendant le contrôle qualité des protéines du réticulum endoplasmique, si on met des oligosaccharides sur les protéines à "tester", c'est pour qu'elles soient reconnues par les protéines chaperonnes ? Et ce sont bien ces dernières (les protéines chaperonnes) qui vont les "valider" ou pas ? Et ce sont bien elles (toujours les protéines chaperonnes) qui vont ensuite faire les sortir du RE soit via des vésicules de transport (si elles sont bien repliées) soit par rétro-translocation (si elles sont mal repliées) ?

 

Comme tu l'as dis le fait de mettre un groupement sucré (oligosaccharides N-liés plus précisément) va permettre la reconnaissance de la protéine à tester par les Lectines. C'est lectines ont pour fonction première de reconnaitre le sucre mais elles ont également une activité chaperonne : reconnaissance des segments hydrophobes exposés par la protéine ce qui signifie qu'elle est mal repliée! Ce contrôle qualité va se faire dans la lumière du RE et cette année on vous a simplifié le mécanisme mais globalement il faut comprendre que:

- Ce groupement oligosaccharidique va être clivé petit à petit pour laisser la chance aux prots chaperonnes de lui faire acquérir sa bonne conformation.

-Si elles réussissent: la protéine sort du RE pour aller vers le Golgi par un mécanisme vésiculaire.

-Si elles échouent: la protéine est rétro-transloquée TOUTE SEULE pour se retrouver dans le cytosol (on lui enlève ses derniers résidus glucidiques), avant qu'elle soit dégradée dans le protéasome. 

 

Ce ne sont pas les protéines chaperonnes qui les font sortir du RE.

 

 

il y a 41 minutes, mitochondrie31 a dit :

Et pour la gelsoline dans le cours sur le cytosquelette, je n'ai pas très bien compris son mécanisme d'action : elle casse le micro-filament en se mettant entre les monomères d'actine ou elle l'empêche juste de polymériser du côté + ?

 

Pour répondre à ta question même si c'est vrai que c'est pas hyper clair (même dans mon cours de Paces pour te dire...), je dirai les deux!

 

La gelsoline fait de la "Fragmentation du gel d'actine" (c'est comme ça que ça s'appelle) en présence de Ca2+. Après que t'ai pleinssss de fragments, elle va se fixer à l'extrémité + de ces fragments et empêcher la polymérisation. Pendant ce temps, on a toujours l'extrémité - qui se dépolymérise (mais ça c'est normal).

[mitochondrie31]

D'accord, c'est beaucoup plus clair ! Merci beaucoup !!